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用酶免疫测定、配体印迹、酶水解、化学修饰等方法研究rHBsAg结合apo H的机理。实验结果表明，rHBsAg结合apo H是不依赖于Ca++、Mg++等二价阳离子的，其最适pH在6.5～8.0。切除apo H上的神经氨酸和N-糖苷键，apo H结合力无变化，说明糖基不是apo H结合rHBsAg所必需的。化学修饰apo H的精氨酸残基对apo H的结合力无影响。然而，修饰其中几个赖氨酸残基即可减弱直至完全破坏apo H的结合力，说明赖氨酸残基与apo H结合rHBsAg有关。由于apo H与脂蛋白，特别是CM和HDL结合，HBV有可能通过apo H，结合CM、HDL等，在脂蛋白代谢过程中进入肝细胞。