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目的 将EGFP基因与葡萄球菌蛋白A(SPA)基因的ZZ结构域重组,尝试以融合标记的方式构建一种新型免疫亲和试剂.方法 利用基因工程技术将EGFP基因重组至pEZZ18质粒,构建原核分泌表达载体pEZZ-EGFP,通过竞争EILSA和荧光光谱测定其在大肠杆菌中表达产物ProZZ-EGFP的生物学活性.结果 pEZZ-EGFP在E.coli HB101中正确表达,所表达融合蛋白具有与哺乳动物IgG抗体结合的生物学活性和EGFP的荧光活性.结论 ProZZ-EGFP融合蛋白有ZZ结构域(SPA)和EGFP二者生物学特性,在免疫荧光测定中可作为一种通用亲和试剂.