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将通过In-fution方法构建的pET32a-pfu质粒与可以促进可溶性表达的HG-PGR07质粒一起转入大肠杆菌B121（DE3）共表达，以pET32a-pfu单独在B121（DE3）中表达作为对照。用热变性和（NH4）2SO4沉淀去除部分杂蛋白，再经Ni—NAT亲和层析柱纯化分离尼血蛋白，SDS-PAGE检测结果表明目的蛋白大小约为90kD，与预计的分子量大小一致。最后对其酶活性测定结果表明分子伴侣能够促进pfu基因表达，并能够提高酶活性。