元宝枫蛋白酶的分离纯化及其生化性质

来源 :植物资源与环境学报 | 被引量 : 0次 | 上传用户：ytcjy

【摘要】

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采用有机溶剂沉淀和柱层析方法,从元宝枫(Acer truncatum Bunge)叶片中提取并纯化了叶蛋白酶.该蛋白酶的比活性为1 408.04 U·mg-1,纯化倍数50.77.以酪蛋白为底物时,该蛋

【作者】

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马丽邱业先杨进军杜天真

【机构】

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安徽工业大学,仲恺农业技术学院,天津理工学院,江西农业大学

【出处】

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植物资源与环境学报

【发表日期】

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2005年1期

【关键词】

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元宝枫蛋白酶酶活力分离纯化生物化学性质 Acer truncatum Bunge protease enzyme activity optimal

【基金项目】

：

国家自然科学基金，江西省自然科学基金

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采用有机溶剂沉淀和柱层析方法,从元宝枫(Acer truncatum Bunge)叶片中提取并纯化了叶蛋白酶.该蛋白酶的比活性为1 408.04 U·mg-1,纯化倍数50.77.以酪蛋白为底物时,该蛋白酶最适pH 7.5,最适温度60℃;该蛋白酶在pH 5.0～pH 10.0范围内以及在60℃以下较为稳定.该酶的活力能被半胱氨酸和EDTA激活,但受HgCl2抑制,具有巯基蛋白酶的特性.

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