【摘 要】
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以聚乙二醇６０００分级沉淀、ＤＥＡＥ－ＳｅｐｈａｒｏｓｅＣＬ－６Ｂ，ＰｈｅｎｙｌＳｅｐｈａｒｏｓｅ４Ｂ层析和制备电泳初步纯化了对生玉米的５－氨基酮戊酸脱水酶，它在ｐＨ８．５时比活为３１Ｕ／ｍｇ蛋白，酶纯化了１１２倍，得率为１２％，其亚基分子量为４１ＫＤ，它可以用于酶促合成胆色素原，也可用于联合法测定
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以聚乙二醇６０００分级沉淀、ＤＥＡＥ－ＳｅｐｈａｒｏｓｅＣＬ－６Ｂ，ＰｈｅｎｙｌＳｅｐｈａｒｏｓｅ４Ｂ层析和制备电泳初步纯化了对生玉米的５－氨基酮戊酸脱水酶，它在ｐＨ８．５时比活为３１Ｕ／ｍｇ蛋白，酶纯化了１１２倍，得率为１２％，其亚基分子量为４１ＫＤ，它可以用于酶促合成胆色素原，也可用于联合法测定胆色素原脱氨酶的酶活
Precipitation with polyethylene glycol 6000, DEAE-Sepharose CL-6B, PhenylSepharose 4B chromatography and preparative electrophoresis preliminary purification of corn 5-aminolevulinic acid dehydratase, which at pH 8.5 specific activity of 31U / mg protein , The enzyme was purified 112 times, the yield was 12%, the molecular weight of its subunit was 41KD, which can be used for enzymatic synthesis of porphobilinogen can also be used for the combined determination of porphobilinogen deaminase activity
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