芳香族氨基酸解氨酶为苯丙氨酸解氨酶(PAL),酪氨酸解氨酶(TAL)和组氨酸解氨酶(HAL)的总称。在自然条件下芳香族氨基酸解氨酶发生去氨基反应,将芳香族氨基酸的氨基水解掉,在一定条件下也可发生可逆反应。苯丙氨酸和组氨酸及其类似物可以作为多种药物的中间体,例如美法仑、免疫抑制剂和一些抗病毒药物。本课题通过基因组挖掘的方法从Streptomyces bottropensis菌株中发现了一种新型的组氨酸解氨酶SbHAL。并将组氨酸解氨酶SbHAL的基因片段整合到pET-41载体质粒上,在大肠杆菌BL21(DE3)中进行表达,成功表达后用镍柱纯化和分子筛纯化后得到纯蛋白,并对其进行了性质测定和底物特异性研究。使用Discovery Studio 2.5对SbHAL进行同源建模,完成酶与底物对接实验,得到了 SbHAL与底物复合物的三维结构,推测了 SbHAL的催化中心和活性位点。对影响组氨酸解氨酶SbHAL催化活性的因素进行了研究,包括温度、pH以及金属离子对酶活的影响。实验表明在40 ℃,pH 10.0的条件下酶的活性最高。终浓度为0.1 mM的Na+和Fe2+对酶的活性有较为明显的促进作用,0.1 mM的Zn2+对酶的活性有强烈的抑制作用。底物特异性的研究显示该组氨酸解氨酶SbHAL对多种组氨酸类似物也有较高的活性,对于抗病毒药物和免疫抑制剂的制备具有潜在的意义及应用价值。本课题还进一步扩展了蓝藻苯丙氨酸解氨酶Anabaena variabilis PAL(AvPAL)的适用底物。并首次在苯丙氨酸及其类似物的氨基上进行了修饰。实验结果表明,在苯丙氨酸及其类似物的氨基上进行修饰后,该酶也依然存在较好的活性,这为用新方法合成药物提供了可能。