核仁是核糖体生成和核糖体组装的场所,核糖体生成和组装对于细胞的生长、增殖、分化、代谢和应激反应等方面至关重要,而细胞的正常生长、增殖、分化等决定了畜牧动物能否健康生长,以及畜牧生产的长期性。因此,研究核仁在细胞生长和器官发育中的调控对于畜牧生产具有指导作用。Bms1-Rcl1复合物是核糖体小亚基（SSU）加工体的重要组成成分。在酵母中,Bms1是一个GTPase,并作为一种负载因子,将Rcl1递送至核糖体前体细胞中,为核糖体前体颗粒的组装提供能量。蛋白质翻译后修饰在生命体中具有十分重要的作用,它使蛋白质的结构更为复杂,功能更为完善,调节更为精细,作用更为专一。其中磷酸化涉及细胞信号转导、神经活动、肌肉收缩以及细胞的增殖、发育和分化等生理病理过程。目前,对于Bms1的催化活性以及其可能具有的蛋白翻译后修饰在更高等生物中的研究较少。本论文综合运用遗传学、分子生物学,发育生物学和生物信息学等研究手段,以斑马鱼为模式生物,进一步探究了核仁蛋白Bms1l更广泛的生物学功能,特别是Bms1l催化活性的深入研究以及其磷酸化修饰的新发现。首先本论文通过Bms1l分段蛋白的细胞免疫沉淀实验,发现Bms1l上第611氨基酸到第730氨基酸是Rcl1结合区域。接着通过在真核细胞进行免疫沉淀的方法来富集和纯化带HA标签的野生型Bms1l蛋白和突变型Bms1l蛋白（Bms1l基因的第5个外显子碱基突变）并进行体外GTP酶活实验,发现Bms1具有GTP酶活性,并且与野生型Bms1l蛋白相比,突变型Bms1l蛋白的GTP酶活显著降低,但并没有完全丧失GTP酶活活性,且在同一反应时间内,野生型Bms1l蛋白和突变型Bms1l蛋白的酶量都与GTP酶活呈正相关关系。其次,选取斑马鱼成鱼以及小鱼两个时间点的胚胎蛋白,并通过免疫沉淀和质谱检测手段,得到了与Bms1l特异性互作蛋白的质谱数据。通过对这两个特异性与Bms1l结合蛋白的质谱数据结果进行GO功能以及KEGG功能注释分析,发现Bms1l确实具有GTP酶活功能,并参与核糖体组装,以及细胞周期调控过程,另外还可能具有磷酸化功能。最后通过质谱检测磷酸化位点技术,发现了 Bms1l具有T401、T405两个苏氨酸磷酸化位点和S638丝氨酸磷酸化位点,值得注意的是S638磷酸化位点位于其与Rcl结合区域。丝氨酸磷酸化的主要作用是调节蛋白质结构并激活蛋白质的活性,这预示着此位点的磷酸化可能影响Bms1l的GTP酶活以及与Rcl1的结合。综上所述,本论文深入研究了Bms1l的GTP酶活活性和Rcl1的结合区域,发现磷酸化修饰并确定了其磷酸化位点,结果有助于阐明Bms1l修饰与其功能的相关性,为揭示Bms1l在细胞生长和器官发育调控中的作用奠定基础,从而为人类疾病的治疗和调控家禽家畜生长发育提供基础理论。