卵清溶菌酶是一个在蛋白纤维化研究中广为应用的一个模型蛋白。本论文中，我们旨在使用傅里叶变换红外光谱技术来获得溶菌酶纤维化过程中聚集体的新的结构信息。我们发现卵清溶菌酶溶液在不同温度下可以形成两种不同的聚集体。具有平行β-折叠结构的纤维状聚集体在高温下形成，而具有反平行β-折叠结构的非纤维聚集体在室温下形成的。通过对纤维化和多聚化两个过程相互关系的研究，我们进一步发现这两种β-折叠聚集体是由同一种易于聚集的溶菌酶水解多肽片段形成。此外，我们还应用变温红外研究了溶菌酶体系非纤维多聚体的温度稳定性，发现此聚集体在高温下不稳定，从而论证了此聚集体是与纤维形成无关的非路径上中间体。本研究中我们还对溶菌酶纤维化体系和与疾病相关的Amyloid-β和α-synuclein纤维化体系的差异进行了讨论。