Cdc20是有丝分裂后期促进因子APC/C复合物的共激活因子之一,可识别底物上的线性结构域D-box。在有丝分裂中后期,Cdc20可激活APC/C复合物,并为其呈递需要被降解的底物。Sp100作为PML-NBs结构的重要组成蛋白,参与了抗病毒,转录调控,细胞凋亡等重要的细胞活动。在本研究中,我们首先证明Cdc20参与了Sp100蛋白的泛素化降解的途径,且该过程依赖于Sp100蛋白中完整的D-box结构。同时,我们发现区别于其他Cdc20识别底物在细胞周期中振荡的表达方式,Sp100的mRNA及蛋白表达水平在整个细胞周期中基本一致。这些发现不仅提出了一种新的内源的Sp100蛋白调控方式,并且为进一步研究Sp100以及其他PML-NBs蛋白的调节打下了基础。此外,本研究中发现D-box可能并不是Cdc20识别底物的充分条件,即一些蛋白的结构中存在D-box,但是并不能被Cdc20识别,比如PML、Daxx等。提示了D-box可能还需要一些特异性的侧翼序列才能被Cdc20识别。以此为出发点,以Cdc20识别的底物之一Sp100为研究对象,我们构建了一系列的Sp100截断体,以此对其识别底物所需序列进行了分析。该研究可望为准确定义D-box及相关的蛋白功能调节提供分子依据。