PPR蛋白含有35个氨基酸串联排列(2-30重复序列),这些重复序列称为PPR重复单元并且可以通过氨基酸序列特异地结合单链RNA,参与RNA加工、编辑、剪切等。在人类中,PPR蛋白在包括导致Leigh综合症在内的众多生理和病理过程中发挥重要作用。在植物中,大多数PPR蛋白对叶绿体的加工或翻译有重要作用,进一步研究还发现PPR蛋白参与了RNA的编辑。粟酒裂殖酵母中最近初步解析了之前报道的9个PPR蛋白的部分功能,它们都参与线粒体RNA的表达及调控。Ppr10作为一个新鉴定的PPR蛋白它的功能至今尚不清楚。本文研究发现缺失ppr10的菌株在稳定期后期出现大量死亡；Ppr10不影响线粒体编码RNAs的加工及稳定；通过RNA免疫共沉淀发现Ppr1O可以结合线粒体编码的mRNA。本文通过串联亲和纯化(TAP)技术纯化Ppr10蛋白复合体时得到一个与其相互作用的蛋白,将其命名为Mpa1。经免疫共沉淀实验证明在粟酒裂殖酵母体内它们之间确实存在相互作用,并且这种相互作用并不借助于RNA的参与；进一步研究发现Mpa1的其中一个功能是维持Ppr10在酵母体内的稳定性,当缺失Mpa1时Ppr10在酵母体内的蛋白含量明显减少,但是ppr10 mRNA水平没有明显的变化,最终发现Ppr10蛋白含量的减少是被线粒体基质蛋白酶Lonl所降解。Mpa1在酵母体内的含量则不受Ppr10的影响。粟酒裂殖酵母中存在线粒体翻译起始因子Mti2和Mti3,经免疫共沉淀证明Ppr10与Mti2存在相互作用。这些实验结果提示Ppr10在粟酒裂殖酵母体内可能通过与Mti2相互作用影响线粒体编码蛋白的翻译,另外本实验结果揭示Ppr10发挥功能需要Mpa1维持其稳定性。