细胞色素c氧化酶是含铜血红素氧化酶蛋白的成员之一,具有利用还原型细胞色素c的电子将氧分子还原为水的功能,它是嗜酸氧化亚铁硫杆菌(Acidithiobacillus.ferrooxidans)铁氧化电子传递链的组分之一。但是至今细胞色素c氧化酶的电子转导机理尚未明确。本论文从A.ferrooxidans中克隆出细胞色素c氧化酶四个亚基的基因,表达并用一步亲和层析法纯化出蛋白。我们通过细胞色素c氧化酶与细胞色素c的相互作用测定了细胞色素c氧化酶的生物活性,并证实四个亚基的共同作用维持了细胞色素c氧化酶正常的功能。铁硫簇合成调节蛋白IscR被认为是iscSUA操纵子的负调控蛋白,体外研究证实IscR可以抑制iscR启动子的表达。IscR蛋白的每一个单体含有一个与三个保守半胱氨酸残基结合的[Fe2S2]簇,而与[Fe2S2]结合的第四个氨基酸残基可能不是半胱氨酸。我们通过定点突变发现,Glu43位点是与IscR的[Fe2S2]簇结合的第四个氨基酸残基。