转谷氨酰胺酶（Transglutaminase,简称TG）是一类可催化蛋白质内赖氨酸残基上的ε-氨基和谷氨酰胺残基上的γ-羟酰胺基胺基间结合的聚合性酶,使蛋白质内部形成交联。羊毛蛋白中含有相对丰富的赖氨酸和谷氨酰胺,因此利用转谷氨酰胺酶可催化其内部形成共价交联,进而对羊毛接枝改性,从而改善羊毛的物理和化学性能。传统的羊毛改性常常使用氯化剂及其衍生物,但氯化过程所产生的AOX会造成严重的环境污染,因此受到严格的限制。本课题,首先采用靛酚蓝分光光度法来测定MTG酶催化反应体系所释放的氨,研究发现,Tris-HCl缓冲液中靛酚蓝显色法测氨不可行,而磷酸盐缓冲液对其影响不大。通过测定MTG酶催化羊毛织物交联反应释放氨量与羊毛织物强力和白度的对比发现,MTG酶催化交联的经过KMnO₄和DCCA预处理的羊毛织物,其强力分别恢复了6%和4%,DCCA预处理的羊毛织物其白度恢复了2%左右。而其反应体系释氨量却无法检测到,说明MTG酶催化羊毛织物交联释放氨较少,不易检测。通过对羊毛蛋白模拟物——酪蛋白的MTG酶交联释放氨的检测,发现10g/L酶浓度下,反应体系释氨量在7.5μg/ml,证实了MTG酶对酪蛋白的催化交联作用,最后采用自制的羊毛蛋白溶液通过对其MTG酶催化交联释氨的检测,16g/L酶浓度下,反应体系释氨量在2.5μg/ml,证明了MTG酶对羊毛蛋白溶液的交联作用。研究发现,还原剂DTT的加入能改变羊毛的蛋白质结构,反应体系中20mmol/L的DTT能促进MTG酶对羊毛的催化交联作用。最后进一步通过SDS-PAGE蛋白质电泳分离技术和红外光谱技术证实了MTG酶对酪蛋白和自制的羊毛溶解蛋白的催化交联作用。