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B细胞刺激因子(B cell activating factor from the TNF family,BLyS)，是肿瘤坏死因子家族中的一个新的成员，是在1999年发现的一种重要的免疫调节因子，它存在两种形式：一种是膜结合形式，另一种是可溶性蛋白的形式并且它能够调节B细胞的分化和生长。B细胞成熟抗原(B cell maturation antigen,BCMA)是BLyS的一种受体，它是一种非糖基化的I整合膜蛋白，主要在成熟的B淋巴细胞中表达。本文中我们主要鉴定了pET30a-BCMA-Fc重组质粒，重新构建一种pET28a-Fc重组质粒，并对pET30a-BCMA-Fc,pET28a-Fc两种融合蛋白进行了诱导表达，纯化和生物学活性的鉴定。本文的主要目的是进一步阐述BLyS与其受体的相互关系，为未来自身免疫疾病和B细胞淋巴瘤的治疗提供一个实验基础。目前为止，我们已经将制备出的Fc片段成功的插入到了pET28a原核表达质粒中，成功的构建出了pET28a-Fc重组质粒。之后，我们将pET30a-BCMA-Fc和pET28a-Fc重组质粒转化到大肠杆菌中，分别用IPTG进行诱导，SDS-PAGE检测，蛋白A柱进行了纯化，并获得了高纯度的融合蛋白BCMA-Fc和Fc。最后，我们用酶联免疫吸附试验分析出BCMA-Fc融合蛋白能够特异性的与BLyS结合，并且随着蛋白浓度的增加而呈现出一定的递增，而Fc不能与BLyS特异性的结合。此外，我们还验证了拮抗肽BC能够特异性的抑制BCMA-Fc与BLyS的结合作用，并且其抑制率随着拮抗肽BC浓度的增大而显著增大；而无关肽NRP则不能特异性的抑制BCMA-Fc与BLyS的结合，只存在少量的非特异性抑制作用。