结核病是由结核分枝杆菌引起的一种慢性传染病。据文献报道,在结核分枝杆菌中存在一些不知道具体功能的保守蛋白,但在结核分枝杆菌正常生长过程中起转录、翻译调控和细胞信号转导等作用。因此,通过研究结核分枝杆菌保守蛋白Rv3899c的结构和特性是非常有必要的。本研究中,以结核分枝杆菌H37Rv基因组为模版,通过聚合酶链式反应来扩增目的基因Rv3899c。利用大肠杆菌表达体系,构建了原核表达载体pET-28a(+)-Rv3899c,通过IPTG诱导表达了目的蛋白。并且通过蛋白质印迹法检测重组子正确表达了 N末端带His标签的全长Rv3899c蛋白。利用蛋白质在线分析软件预测了蛋白质Rv3899c的分子量为41kDa、等电点5.67。通过亲和层析和分子排阻层析纯化蛋白Rv3899c,得到了纯度达到晶体生长要求的目的蛋白。为了解析目的蛋白的空间结构,利用蛋白晶体生长试剂盒,对目的蛋白进行了晶体生长实验。最终在Index78,Index83,Index84,Index95这四个条件下有晶体生长。其中蛋白浓度为 23mg/mL 时,在 Index78(0.2molAmmonium acetate,0.1mol Bis-Tris,25%w/v Polyethylene glycol 3350,pH 5.5)条件下的晶体经 X-Ray 衍射得到其分辨率在2.6A左右。该结果为筛选新的抗结核病药物靶点提供了研究基础。