Nc蛋白在细胞黏附和迁移中执行着重要的功能。在最近细胞黏附复合体的研究中发现,Nc蛋白通过改变自身的构象,选择性的与细胞的F-Actin或者Bnc/膜结合,从而作为一个“分子开关”参与细胞的生理活动；或者,受myocin张力的影响,Nc蛋白选择性的与Actin结合,将F-Actin连接到细胞膜上,成为“张力传导体”。Nc蛋白结构的变化,使得Nc蛋白可以选择性地与不同分子结合,产生不同的细胞效应。我们的研究发现,My蛋白是一个Ncl特异的相互作用蛋白。当My蛋白存在时,Nc1可以和Bnc,Actin在细胞中形成一个复合体。而这与“分子开关”模型似乎相矛盾。通过RNAi技术,去除细胞中My蛋白的表达,免疫沉淀实验表明Bnc与Actin的结合明显减少。由此我们推断,My蛋白是“分子开关”的一个调节蛋白。在SH-SY5Y人神经母细胞瘤中,去除My蛋白,细胞中的F-Actin在细胞膜“集束”,细胞变形,细胞的迁移能力和黏附力受到影响,而浸润和迁移是恶性肿瘤的重要特征,因此,关于细胞粘附和迁移的蛋白分子机制的研究对于探究肿瘤细胞发生发展机制有重要意义。