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随着表面活性剂的应用不断扩展,其与蛋白质的相互作用被广泛研究。研究表面活性剂与蛋白质的相互作用有助于理解表面活性剂作为蛋白质的变性剂和增溶剂的原理,以期达到其在各领域更好的应用。而多糖和蛋白质作为天然生物大分子,两者之间的相互作用对蛋白质的结构和功能性质具有很大的影响,多糖与蛋白质的相互作用常作为对蛋白质进行修饰的一种手段。此外,蛋白质和多糖形成的复合物表现出的新特性对开发新食品具有重大意义。本论文合成了三种不同烷基链长度的季铵盐型单子表面活性剂:N-十二烷基-N-（2-羟乙基）-N,N-二甲基溴化铵（DHDAB）、N-十四烷基-N-（2-羟乙基）-N,N-二甲基溴化铵（THDAB）和N-十六烷基-N-（2-羟乙基）-N,N-二甲基溴化铵（CHDAB）,并用元素分析和红外光谱对合成产物进行了表征。又合成了三种联接基团长度不同的季铵盐型双子表面活性剂:七亚甲基-1,7-二（N-十六烷基-N,N-二甲基溴化铵）（16-7-16）、八亚甲基-1,8-二（N-十六烷基-N,N-二甲基溴化铵）（16-8-16）和九亚甲基-1,9-二（N-十六烷基-N,N-二甲基溴化铵）（16-9-16）,并用元素分析、红外光谱和核磁共振等手段对合成产物进行表征。采用热重分析方法研究了六种表面活性剂的分解温度,结果表明单子表面活性剂烷基链越长、双子表面活性剂联接基团越长则所需的分解温度越高。采用电导率法对六种双子表面活性剂在不同温度下（298 K、308 K、318 K）的临界胶束浓度进行测定,结果表明单子表面活性剂烷基链越长、双子表面活性剂联接基团越长则临界胶束浓度越高,且临界胶束浓度随着温度的升高而升高。采用紫外可见光谱法、荧光光谱法（内源荧光、同步荧光）、等温滴定量热法、圆二色光谱法和Zeta电位测定方法,研究了单子表面活性剂和双子表面活性剂与血红蛋白的相互作用。结论如下:（1）紫外可见光谱结果表明单子和双子表面活性剂均可与血红蛋白发生相互作用,且形成血色原。在低浓度范围内单子表面活性剂与血红蛋白的相互作用随着碳链长度的增长而增强,双子表面活性剂与血红蛋白的相互作用随着联接基团碳链长度的增加而增强。（2）内源荧光光谱实验结果表明表面活性剂对血红蛋白的荧光有增强作用,且荧光增强强度随着单子表面活性剂碳链长度的增加和双子表面活性剂联接基团长度的增加而增大。且pH和温度对相互作用都有不同程度的影响。（3）同步荧光光谱结果表明血红蛋白的荧光主要来源于色氨酸残基,表面活性剂的疏水链插入血红蛋白的疏水腔内使得蛋白结构变松散荧光增强。（4）圆二色光谱实验结果表明表面活性剂使得血红蛋白二级结构变疏松,α-螺旋结构减少。在低浓度时单子表面活性剂对血红蛋白二级结构的影响为CHDAB>THDAB>DHDAB,在高浓度时为DHDAB>THDAB>CHDAB。在低浓度时双子表面活性剂对血红蛋白二级结构的影响为16-9-16>16-8-16>16-7-16,在较高浓度时为16-7-16>16-8-16>16-9-16。在相同浓度条件下,单子表面活性剂对血红蛋白结构的影响远高于双子表面活性剂对血红蛋白结构的影响。（5）等温滴定量热实验和Zeta电位测定结果表明静电相互作用和疏水相互作用为驱动表面活性剂-血红蛋白相互作用的主要作用力。采用浊度分析实验、粒径测定实验、紫外光谱实验、荧光光谱实验和红外光谱实验,研究了卡拉胶与血红蛋白的相互作用。得出结论如下:（1）通过测定不同pH条件下κ-卡拉胶-血红蛋白复合溶液的浊度,可将其浊度-pH曲线分为四个区域1:共溶区域;2:可溶性复合物区域,3:不可溶性复合物区域;4:可溶性复合物区域。（2）蛋白质多糖的配比和总浓度对这四个区域的划分有影响:当固定蛋白质和多糖的比例不变时,总浓度越高,形成的不可溶性复合物越多,且不可溶复合物区域向高pH方向移动;当固定蛋白质和多糖的总浓度不变时,四个区域均随着蛋白质比例的增大向低pH值方向移动,且处于低pH的第四个区域（可溶性复合物区域）消失不见。（3）通过粒径测量实验验证了浊度实验中四个区域的存在,且通过紫外光谱和荧光光谱实验研究了血红蛋白结构的变化。（4）测定了血红蛋白、κ-卡拉胶和κ-卡拉胶-血红蛋白复合物的红外光谱图,对比各官能团的吸收峰发现蛋白质和多糖相互作用主要为血红蛋白的-NH3+与κ-卡拉胶中的-OH、-SO3-发生静电相互作用引起。