GCN5-相关N乙酰转移酶在生物界广泛存在，它能以乙酰辅酶A的乙酰基为供体将其转移到氨基活性小分子或者蛋白氨基酸的伯胺上。在这篇文章中我们关注了两种氨基活性小分子乙酰转移酶，分别是氨基糖苷类抗生素乙酰转移酶Eis以及生物胺乙酰转移酶aaNAT。　　最近在结核分枝杆菌中发现的增强胞内存活蛋白(Eis)乙酰化功能能赋予结核分枝杆菌耐药性。Eis是一种新型的六聚体乙酰转移酶，它的寡聚体由三部分组成，N端由两个GCN5-5乙酰转移酶结构域，C端由非专一性脂肪酸转运蛋白结构域组成。在本文中，我们研究了来源于糖多孢红霉菌中的GCN5-SCP2乙酰转移酶SenEis，通过构建荧光共振能量传感器，发现SenEis的SCP2结构域能够与油酸结合并介导蛋白的构象变化，并阐释与论证了这种油酸介导的构象变化能够引起Eis乙酰化氨基糖苷类抗生素以及乙酰辅酶A合成酶的能力得到大幅度提升，并通过分子模拟结合点突变实验验证了SCP2结构域与油酸结合的关键位点。这里我们揭示了一种新型的油酸介导的SCP2结构域对GNAT结构域活性的别构调控机制。　　生物胺是一类含氨基的化合物。食品中的生物胺能够引起多种生理毒性反应因此被广泛关注。对于生物胺检测的难点在于它们缺乏化学发光以及荧光基团。这里我们基于芳烷胺乙酰转移酶(aaNAT)，提供了一种新型比色检测生物胺的方法。aaNAT特征性乙酰化生物胺，释放出辅酶A与DTNB反应生成在412 nm处有稳定吸收峰的TNB2-。这种方法提供了独特的优势，包括处理简单，速度快、低成本、高灵敏度和良好的选择性。