铁氧还蛋白酶还原酶（ferredoxin NADP+ reductase, FNR）是一种广泛存在于动物、植物、真菌和微生物中的蛋白质,同时可以结合黄素腺嘌呤二核甘酸（flavin adenine dinucleotide, FAD）和还原型烟酰腺嘌呤二核苷磷酸（NADPH）,其主要功能是催化NADP（H）和铁氧还蛋白（ferredoxin）之间的反应,在电子传递链中具有相当重要的作用。本论文首先从A.ferrooxidans菌中克隆出铁氧还蛋白还原酶的基因,利用T4连接酶与含T7启动子的载体PLM I连接构建成一个新的质粒。T7启动子是来自T7噬菌体的启动子,具有高度的特异性,只有T7RNA聚合酶才能使其启动,可以使克隆化基因独自得到表达。然后使用大肠杆菌DH5α作为宿主,从而获得大量稳定的,高纯度的重组质粒,最后使用大肠杆菌BL21作为宿主,BL21含有lacUV5启动子,可以编码T7RNA聚合酶,并且它缺失表达ATP依赖型蛋白分解酶（La）的1on基因,这使它失去了外源的异型蛋白质具有特异性的分解作用,所以可以很好的表达克隆体目的蛋白。在优化的表达条件下表达蛋白,并通过一步亲和纯化法分离出带有组氨酸标签的目的蛋白FNR,借助考马斯亮蓝法,SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳和紫外光谱扫描等试验技术,我们知道了所表达的蛋白浓度为1.441μg/μl,分子量大小为36KDa,在380nm及450nm处有特征吸收峰。最后通过UV测的酶动力曲线,利用米氏方程和双倒数作图法分别测定了FNR在NADPH和EDTA-Fe3+双底物反应中KmNADPH=0.01787mmol/L, VmaxNADPH=0.0329mmol/L/min, KmEDTA-Fe1+=0.1437mmol/L VmaxEDTA-Fe3+=0.0011 mmol/L/min,本文还用Swiss-model模拟了FNR的分子结构用以帮助从空间结构上直观的了解该蛋白。以上结果对进一步研究FNR在A.ferrooxidans菌中的功能和结构奠定了基础。