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信号序列可使新合成的蛋白质结合到真核细胞的内质网上或者细菌的质膜。所有的信号序列都有一个疏水的核心区,但除此之外,它们的长度和氨基酸的序列都有很大的差异。这些差异使得信号序列在引导蛋白及本身的膜插入时都存在特异性,甚至即使在与蛋白裂解后还行使一定的功能。信号肽对蛋白质的转移和膜插入具有重要作用。不同的信号肽引导蛋白转移和膜插入的途径是相同的,因此不同蛋白的信号肽间可互换,甚至不同有机体的蛋白信号肽间也可互换研究表明,信号肽具有多种功能,在引导蛋白转移和膜插入时,它们有各自不同的作用。较为明确的是:信号肽可选择不同的转移途径;调解N-端或C-端跨膜的方向;甚至改变跨膜的方式,使得蛋白或留在胞浆,或插入膜间,或位于细胞的囊腔内。甚至,在信号肽与蛋白裂解后,仍具有进一步的作用。信号肽一般由三部分构成,即中间的疏水核心区（h 区,hydropHobic coreregion）,疏水核心区碳端（C-端）的极性区（c-区）,疏水核心区氮端（N-端）的强极性区（n 区）。信号肽的疏水核（h-区）对于蛋白质的引导和膜插入有重要意义。信号肽c-区大多含有解螺旋的脯氨酸和甘氨酸,在c-区-3 和-1 的位置上含有小的不带电残基,为信号肽裂解的位点。信号肽的强极性区带有纯正电。比较分析大量的信号序列表明:信号肽长度变化范围在15～50个氨基酸残基之间,其中,强极性区（n-区）对信号肽长度影响最大。并且n-区的阳性电荷可影响信号肽分泌蛋白的量。GFP 因其独特的发光特性引起人们极大的兴趣;它能在长波紫外光或Ca2+激发下发出特有的绿色荧光,更为奇特的是它发光时不需要任何其它外源底物或辅助因子参与,且没有任何种属特异性,只要有GFP 存在均能发出特有的绿色荧光。目前研究未发现GFP 对细胞本身的生理状态有何干扰,也未发现其毒性作用。GFP 的发光特性能长期保持,甚至福尔马林固定亦不能改变其发光强度,这一特性使其成为一种新的基因表达标记物,而且它的灵敏度和分辨率均高于现有的免疫组织化学法,所以是一类能在遗传工程研究中发挥重要作用的较理想的基因表达标记物。综上所述,本次研究采用重叠延伸PCR 拼接方法(splicing by overlap