【摘 要】
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谷氧还蛋白广泛存在于各个物种中,酵母二巯基Grx8与Grx1/Grx2分别有30%和23%的序列同源性,但是Grx8的依赖谷胱甘肽的氧化还原酶活性明显低于Grx1/Grx2。本研究解析了Grx8的溶
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谷氧还蛋白广泛存在于各个物种中,酵母二巯基Grx8与Grx1/Grx2分别有30%和23%的序列同源性,但是Grx8的依赖谷胱甘肽的氧化还原酶活性明显低于Grx1/Grx2。本研究解析了Grx8的溶液结构,它展示了经典的谷氧还蛋白折叠模式。Grx8与Grx1/Grx2的结构比对表明Grx8有个带负电的CXXC催化位点(Cys33-Pro34-Asp35-Cys36)和一个与Grx1/Grx2明显不同的谷胱甘肽识别位点。生化研究表明突变体D35Y和N80T/L81V的催化活性分别是野生型Grx8的10倍和11倍,而且三突变D35Y/N80T/L81V的活性提高了44倍,这个活性水平可以与经典谷氧还蛋白的催化活性相媲美。突变体催化效率的升高是由于突变体D35Y氨基端催化半胱氨酸的pKa值明显低于Grx8,而且谷胱甘肽识别位点的突变也会影响催化效率。另外,核磁滴定实验和谷胱甘肽类似物抑制实验表明野生型Grx8和所有的突变体都采用乒乓反应机制。这些发现为我们了解谷氧还蛋白催化机制的决定性氨基酸残基提供了帮助。
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