生物体绝大部分蛋白质在体内表达后往往以线性的形式折叠为功能性的蛋白质。在体内温和的环境下，由线性链结构折叠来的蛋白质可以有效地行使其相应的生物学功能。随着蛋白质工程的发展，越来越多的酶类应用到工业生产中。为了追求更佳的反应速度或经济效益，工业应用的酶促反应与活体内的酶促反应环境是有差异的，不能及时更新损耗失活的酶，为了克服这些障碍，科学家们尝试了各种办法增加酶的稳定性，包括筛选耐热突变体、化学修饰、添加稳定剂、改变离子浓度以及包被技术等等。这些方法虽然能够提高蛋白质的热稳定性，但是盲目性大，需要从一系列条件中筛得合适的方案才能实现其目标。　　M.Trabi和D.J.Craik等的研究指出，环化蛋白与线性蛋白相比，热稳定性高，蛋白质生物活性不受影响。因此，蛋白质的环化可能是增加蛋白质热稳定性的有效途径。基于这种思路，我们利用革兰氏阳性细菌的转肽酶Sortase A环化基因工程生产的GFP（绿色荧光蛋白）和Ape RNHase HII（Ape核糖核酸酶HII）。基因工程生产的GFP和ApeRNHase HII两侧分别是甘氨酸四聚体GGGG和Sortase A特异识别序列LPXTG。环化蛋白的生物活性（分别是绿色荧光蛋白和RNHase HII）不受影响，而热稳定性至少增加了5℃。这些研究证明蛋白质环化，尤其是利用Sortase A介导进行的蛋白质环化，是增强蛋白质热稳定性的有效途径。与传统的方法相比，此方法操作简单，条件温和，在相关领域有更为广泛的应用价值。