蛋白质翻译后修饰在细胞的正常生命活动中，发挥着十分重要的作用。乙酰化修饰是蛋白质重要的翻译后修饰类型之一，参与了细胞生命活动的各个方面，它是高度调控的可逆的过程，去乙酰化由依赖于NAD+的去乙酰化酶Sir2类所催化。SodB（Fe-SOD）是超氧化物歧化酶的一种，主要存在于原核生物，能清除超氧阴离子自由基，保护机体免于氧的毒害。至今对SodB的研究也很多，且不断的深入，但对其乙酰化的研究较少。2009年赵英明等鉴定出大肠杆菌SodB蛋白的51位Lys乙酰化位点和2010年赵世名等对沙门氏菌研究中发现的SodB同源蛋白的44位Lys乙酰化位点，此外，鲜有其他更进一步的研究报道。鉴于此，本研究通过蛋白免疫印迹杂交和质谱分析两种方法证实了大肠杆菌SodB的乙酰化，且发现了大肠杆菌SodB新的乙酰化位点，即12位的Lys。另外通过蛋白免疫印迹杂交发现CobB有能催化SodB去乙酰化的可能性，同时对SodB去乙酰化前后的酶活进行了测定，发现去乙酰化后SodB的酶活降低。为了进一步在细菌体内分析SodB的乙酰化作用，我们利用Red重组技术构建了E. coli W3110ΔsodB突变株，遗传学分析显示：E. coli W3110ΔcobB体内的SodB乙酰化水平略比野生型中的高，从而推测CobB有可能在细菌体内一定程度的调节SodB的去乙酰化。