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茶作为在世界上消费量仅次于水的饮料,富含多种营养成分,其中绿茶中含有大量茶多酚（Tea polypheonls,TPs）,而红茶中含有大量茶黄素,两者均具有抗氧化、调血脂、降血糖等多种保健功能。然而在加工、储藏等过程中,由于生化成分的相互作用,茶饮料易出现一种明显的浑浊现象（即茶乳酪）,严重影响茶饮料的感官品质和营养特性。TPs、茶黄素与蛋白质的相互作用也会诱发茶乳酪的产生。目前主要采用过滤离心法和酶法去除或抑制茶乳酪,但过滤会造成茶的营养成分损失,而酶法受温度影响较大,容易出现不稳定现象,在茶饮料澄清方面还需进一步探索新的方法。啤酒、果汁、葡萄酒等加工领域通常利用蛋白质与多酚之间的相互作用特点,通过添加蛋白质加速多酚的凝聚或者提高溶液的稳定性来达到澄清效果,而在茶饮料中鲜见应用。因此,本研究从茶乳酪形成的现象和机理出发,首先,研究了不同浓度TPs与牛血清蛋白（Bovine serum albumin,BSA）相互作用及其对茶乳酪形成的影响;然后,使用分子对接分析了TPs中主要的四种儿茶素与BSA相互作用机理;其次,研究了茶黄素与五种蛋白质澄清剂（β-乳球蛋白、玉米醇溶蛋白、大豆分离蛋白、明胶、胶原蛋白）相互作用及其对茶乳酪的影响,并对蛋白质澄清剂进行筛选;最后,使用分子对接研究了茶黄素中活性最强且含量最高的茶黄素-3,3’双没食子酸酯（Theaflavin-3,3’-digallate,TFDG）与BSA、β-乳球蛋白（筛选出的蛋白质澄清剂）之间的相互作用机理,判断蛋白质澄清剂是否适用于茶饮料澄清。研究结果将为茶饮料中茶乳酪的调控提供一定的理论基础,主要研究内容和结果如下:1.以TPs和BSA为主要研究对象,测定了不同浓度TPs-BSA混合溶液的透光率、粒径、沉淀、儿茶素含量及损失率,探究TPs与BSA浓度对茶乳酪的影响,并采用逼近理想解决排序法（Technique for Order Preference by Similarity to an Ideal Solution,TOPSIS）对指标进行均一化分析。试验结果表明:不同浓度TPs和BSA的混合溶液的透光率、粒径、沉淀量、儿茶素含量存在显著差异（p<0.05）,TPs浓度对透光率影响较为显著,BSA浓度对粒径和沉淀量影响更为显著,透光率范围为99.6%～46.7%,沉淀量在0.23～15.10 mg之间,粒径范围为0.41～11.49μm;混合溶液中,酯型儿茶素含量变化较大;固定TPs浓度,随着BSA浓度的增加,儿茶素的损失率随着BSA浓度增加呈现先减小后增大的趋势;TOPSIS成功简化了溶液选择,选出TPs和BSA分别为800、40 mg/L的最优浓度组合（C=0.7572）,因此,可通过调节TPs与BSA的比例来降低茶乳酪的形成。2.以表没食子儿茶素没食子酸酯（Epigallocatechin gallate,EGCG）、表儿茶素没食子酸酯（Epicatechin gallate,ECG）、表没食子儿茶素（Epigallocatechin,EGC）、表儿茶素（Epicatechin,EC）与BSA为主要研究对象,采用分子对接法,选择BSA中22个氨基酸结合位点分别与四种儿茶素进行对接,计算了88个对接的最低结合自由能,采用Py Mo L软件进一步分析最优构象,探究了酯型和非酯型儿茶素与蛋白质相互作用差异性。试验结果表明:BSA能自发的与EGCG、ECG、EGC和EC结合,儿茶素中的羟基影响了与BSA结合的强度,BSA与酯型儿茶素的结合强度高于和非酯型儿茶素对接的结合强度;BSA中的TYR-30、TYR-84、TYR-137、TYR-139、TYR-156、TYR-160、TYR-451位点在与儿茶素的结合发挥了重要作用,氢键是四种儿茶素与BSA相互作用的主要驱动力。3.以茶黄素和β-乳球蛋白、玉米醇溶蛋白、大豆分离蛋白、明胶、胶原蛋白为研究对象,分析茶黄素与不同蛋白质的相互作用机制及其对茶乳酪形成的影响,并基于透光率、粒径和体外抗氧化性,利用TOPSIS法对溶液进行筛选;采用荧光光谱、热力学参数、同步荧光光谱等方法分析相互作用机制。试验主要结果如下:不同蛋白质与茶黄素结合对茶乳酪的形成影响具有差异性,与茶黄素混合溶液的抗氧化性均较好,在透光率和粒径方面,β-乳球蛋白、玉米醇溶蛋白、大豆分离蛋白表现出较高的稳定性,使用TOPSIS简化了样品的选择,β-乳球蛋白更有望应用于茶饮料澄清中;五种蛋白质均能与茶黄素通过静态猝灭自发结合生成复合物,与茶黄素的结合,影响了β-乳球蛋白、玉米醇溶蛋白、大豆分离蛋白的酪氨酸所处的微环境,改变了明胶、胶原蛋白的色氨酸所处的微环境,氢键和范德华力主导着β-乳球蛋白、大豆分离蛋白、胶原蛋白与茶黄素的结合,玉米醇溶蛋白、明胶与茶黄素的结合主要由疏水作用主导。4.以TFDG、BSA和β-乳球蛋白为研究对象,采用分子对接分析TFDG-BSA、TFDG-β-乳球蛋白的结合自由能及结合构象,使用Ligplot分析相互作用的作用力及结合氨基酸,证明利用蛋白质提高茶黄素稳定性及利用度的可行性。试验结果如下:BSA、β-乳球蛋白均能与TFDG自发结合,疏水作用和氢键是相互作用的主要驱动力;BSA中的LES-31、TYR-84、HIS-105、GLN-33、THR-83、GLU-82、GLY-85、ASP-111构成疏水口袋,包裹着TFDG分子,MET-87、GLN-32、ASP-86、TYR-30、ASP-107与TFDG之间形成7个氢键;β-乳球蛋白中的LEU-140、GLU-137、GLU-60、HIS-132、SER-131、LYS-58、GLY-61构成疏水口袋,将TFDG分子包裹在结构内部,TFDG能与GLU-136、GLU-56、GLU-53、LYS-139、PHE-133、TYR-23、GLU-57、ARG-64氨基酸残基形成9个氢键;茶黄素结构中C25、C26、C11、C41、C42上的羟基与BSA的结合发挥了重要作用,与β-乳球蛋白结合过程中,C24、C25、C26、C17、C35、C33、C37上的羟基发挥了重要作用,证明了利用蛋白质提高茶黄素稳定性具有可行性。