蛋白质生物活性界面在蛋白质组学、生物传感器、药物筛选和生物催化等领域有非常广泛的应用。因此实现蛋白质在材料表面快速、高活性固载在生物技术及医学检验等领域具有非常重要的意义。传统构建蛋白质活性界面的方法主要是通过非定向固载的技术实现,这会使蛋白质分子在材料表面随机排列或结构变形,从而导致蛋白质部分或完全丧失其活性,此外材料表面对杂蛋白的非特异性吸附会掩盖蛋白质的活性位点,从而降低目的蛋白的活性。本论文针对常规方法固载蛋白质存在的不足,提出了一种基于多酚和两性离子聚合物的构建蛋白质活性表面的新方法。该方法反应条件温和、操作简单、抗杂蛋白吸附且对材料基底广谱适用,可以最大程度保持蛋白的活性。本论文研究内容包括以下几个方面:（1）通过一锅法利用京尼平和多巴的反应制备了含有儿茶酚基团的两性离子化合物表面,优化条件为反应时间24 h,温度为65℃,pH值为5.0。利用耗散型石英晶体微天平（QCM-D）检测结果表明修饰京尼平/多巴化合物的芯片表面对BSA的吸附量小于未修饰材料表面的吸附量,表明其具有一定的抗蛋白粘附的效果。此外通过在反应体系中添加半胱氨酸（Cys）可制备出含有巯基基团的功能化表面。该方法为构建蛋白质活性界面提供了一种思路。（2）提出了一种利用单宁酸（TA）、聚磺基甜菜碱（PSBMA）和钴离子构建蛋白质活性界面的方法。TA可以与铁离子Fe^Ⅲ螯合自组装,在多种基底材料表面快速修饰成膜。随后PSBMA和Co^Ⅱ可以分别通过静电作用和配位作用与TA涂层结合,利用Co^Ⅱ和组氨酸标签蛋白的配位作用实现对组氨酸标签蛋白的捕获。修饰后的材料表面中TA与Co^Ⅱ摩尔比约为1:3。PSBMA对蛋白质的抗粘附作用可以实现材料对于组氨酸标签蛋白的特异性捕获,捕获量可以达到约4.0μg/cm。且经过3 mM双氧水处理后,Co^Ⅱ可以被氧化为Co^Ⅲ,由于Co^Ⅲ具有的配基交换惰性,氧化后的TA/PSBMA/Co^Ⅲ材料表面对于组氨酸标签蛋白的结合更加稳定,不易被咪唑等组氨酸标签的竞争结合物洗脱。（3）在TA/PSBMA/Co^Ⅱ/Ⅲ材料表面固定几丁质酶并分析了抗蛋白粘附聚合物种类和分子量对固载蛋白的活性的影响。对于TA/PSBMA/Co^Ⅱ修饰的材料表面固载的几丁质酶,其酶活可保持在95%左右,高于文献中报道的化学共价法制备的固定化酶酶活。选用的聚合物中,PSBMA修饰的材料表面固载的蛋白活性最高。另外固定化几丁质酶的稳定性明显高于游离酶的稳定性。