乳液与人类的生活密不可分。球蛋白营养价值高并自带生理活性功能,且具备良好的两亲性使其成为了重要的乳化剂,但其乳化性易受各种因素影响,比如离子强度(Na Cl)。离子强度对蛋白基乳液影响的研究主要集中于稳定性方面,但大多数将其简单归于静电屏蔽,探究的体系也多为较低油相的乳液(LIPEs)。因此,相关方面的认识具有一定局限性。近年来,高内相乳液(HIPEs)在食品和药品等领域内体现出巨大的应用潜力,球蛋白稳定的高内相乳液也得到人们越来越多的关注。因此,系统探究离子强度对不同类型球蛋白的乳化性能的影响及其作用机理显得尤为重要。本文选择β-伴大豆球蛋白(SC)、大豆球蛋白(SG)和牛血清白蛋白(BSA)三种典型的球蛋白,对它们在不同离子强度下的乳化性能的响应性做了如下探究:首先,研究了不同离子强度(0～1000 m M,Na Cl)对实验室自制的SC和SG(蛋白含量分别为90.5%和94.8%),以及BSA的理化性质和结构性质的影响。表明:离子强度对球蛋白理化和结构性质的影响机制主要为静电屏蔽(低浓度)和水合斥力(高浓度)。3种球蛋白所受的静电屏蔽程度相当。溶解度和蛋白颗粒的平均粒径呈负相关:多聚体球蛋白(SC、SG)会先剧烈聚集(I=50～100 m M),溶解度下降,平均粒径增大(分别从55.7 nm增大至117.8 nm,从105.0 nm增大至微米级别26.5μm),然后因水合斥力的增大(I>300 m M),溶解度上升,平均粒径减小(分别保持～80 nm,～30 nm);而单体BSA由于粒径小,静电屏蔽受水合斥力的限制,平均粒径的变化不明显(8.8～11.0 nm),反而对其溶解度有一定的促进作用。蛋白结构方面,显示高浓度的离子强度(I>300 m M)使得蛋白的亚基构象刚性化。其次,这3种球蛋白溶液(含不同离子强度)分别经超声制备了LIPEs(?=0.2)和高速剪切均质(一步剪切)制备了HIPEs(?=0.8)。表明,离子强度有助于提升球蛋白的乳化活性,原因在于静电屏蔽增大了蛋白的扩散速度和界面吸附量,对于起Pickering效应的多聚体球蛋白SC和SG能增强Pickering稳定性。乳液稳定性方面,离子强度会加剧SC-LIPEs和SG-LIPEs的脂肪上浮速度和程度,但有助于提升SC和SG稳定HIPEs的贮存模量;BSA-LIPEs的脂肪上浮稳定性对离子强度不敏感,但由于BSA在界面处易于展开形成高脆性的膜有别于SC和SG稳定乳液的机理,其稳定的HIPEs在离子强度的干扰下会迅速破乳。最后,针对BSA-HIEPs的储藏稳定性对离子强度敏感性问题,结合SC和SG的Pickering稳定机理的启示,可通过“两步法”乳化得到显著改善。表明:“两步法”乳化以初始乳液中的微乳滴作为稳定剂来制备HIPEs,BSA通过微乳滴的形式显著提升了其空间位阻作用,起到类似于Pickering的效应,所制备的HIPEs的储藏稳定性显著提升,室温放置20 d,外观无明显变化。改变I,HIPEs的G’变化和SC-HIPEs、SG-HIPEs的类似,随I增大而上升。不仅如此,比起一步剪切,“两步法”还降低了稳定HIPEs所需的最低蛋白浓度(由0.2 wt.%以上降至0.1 wt.%以下),提升了BSA的乳化效率。