本研究从昆明东站一家屠宰厂的冷库中采样，经富集培养和分离纯化，筛选出14株产脂肪酶菌株。经液体培养基复筛选后得到一株低温脂肪酶高产菌株。根据该菌株的形态及生理生化特征初步鉴定其为Serratia属的一株菌，命名为Serratia sp.KM1。KM1所产低温脂肪酶为一胞外酶，通过对发酵条件的优化，确定了最佳发酵条件为：温度13℃，pH 7.2，时间52h。发酵液经离心、超滤浓缩、硫酸铵沉淀、Sephacry^TM HRS-100分子筛和Superdex G75凝胶层析后，得到电泳纯的酶。纯化后酶的比活由42.06U／mg提高到1093.4U／mg，纯化倍数达26倍之多，回收率为10.3％。分别经SDS-PAGE和Superdex G75凝胶过滤法确定酶的分子量为34.3kD，为一单体蛋白，命名为Lip-KM1。通过酶学性质分析，发现Lip-KM1在0～25℃、pH 7.2～10范围内稳定。该酶能以对硝基棕榈酸脂（pNPB）为底物，证明该酶为酯酶。酶学性质研究发现，其最适作用温度则为37℃，最适作用pH值为9.0。实验证明该酶也能水解橄榄油，表明其为一脂肪酶。底物特异性研究发现，该酶对C₄-C₁₂的酯类化合物具有较好的催化作用，最适底物为C₈化合物。实验表明：金属离子Na⁺、Mg²⁺、Ca²⁺、Mn²⁺对Lip-KM1均有一定的激活作用，其中Ca²⁺激活作用最强，酶活可提高1.3倍，而Cu²⁺、Zn²⁺对酶有较强的抑制作用。同时SDS、EDTA、PMSF等抑制剂对酶均有一定的抑制作用。而低浓度的乙腈、甲醇、乙醇、DMSO等有机溶剂对酶活有一定的激活作用，其中10％甲醇激活作用最强，能使酶活提高44.5％，研究发现该酶对部分高浓度的有机溶剂有很好的耐受性，在50％的甲醇、乙醇、DMSO溶液中仍能保持近50％的活性，这是此酶一个突出的特性。酶促动力学研究表明，该酶在低温下对对硝基棕榈酸脂底物的亲和能力较高。在37℃，以对硝基棕榈酸脂（pNPB）为底物时，酶的K_m为16.58mmol／L，K_cat为1.03×10⁴S^-1，K_cat／K_m为6.21×10²mmol^-1·L·S^-1，E_a为31.0KJ／mol。以上数据证明该酶与底物的亲合力强，催化效率高，反应所需活化能低，有利于节能降耗。Lip-KM1不仅具有良好的低温催化活性，且具有较好的有机溶剂耐受性，鉴于Lip-KM1独特的酶学性质，可为今后的进一步研究和工业应用提供依据。