LL-37是Cathelicidin蛋白N端的37个氨基酸，不仅具有广泛的抗菌、抗病毒活性，还具有调节凝血、免疫作用。HV具有良好的抗凝血、抗血栓作用，对血栓疾病有较好的预防和治疗效果。HV-12-P是具有最大抗凝活性的最小肽段，它与纤维蛋白原竞争性地结合凝血酶，抑制其活性，进而阻止纤维蛋白形成，防止血栓形成和发展。通过对HV-12-P结构修饰可以延长半衰期、降低副作用及增加新功能，如RGD融合HV-12-P。　　长期以来抗血栓研究局限在溶血、抗凝血机制与血栓形成的研究，对于炎症或者病菌性感染与血栓病理过程的关系探讨较少。炎症是血栓性疾病的重要组成部分，炎症反应有利于凝血，而血栓形成的过程也能扩大炎症反应。本研究结合LL-37的多功能特性和HV的高抗凝性，将FXa识别序列融合在LL-37和HV-12-P之间，从而期望获得既具有LL-37抗炎免疫、清除内毒素、调节凝血的多功能特性，又具有HV抑制凝血和抗血栓形成的作用。同时将AAP三肽序列融合在水蛭素12肽C端，接着添加一个亮氨酸连接RGD肽，以增强抗血小板聚集作用。除外，在目的蛋白N端增加一个6×HisTag便于蛋白的分离纯化，以期为大量生产成为具有抗炎、抗凝活性和保护血管内皮细胞的多功能融合蛋白提供有效的基因工程手段。　　抑菌试验表明LL-37并没有因为成为融合蛋白组分而丧失其活性；血小板聚集测定结果说明LHAD具有很好的抗血小板聚集活性；通过测定抗凝血酶活性和比活性、PT、APPT得出，起初LHAD抗凝血酶活性非常低，随着FXa酶切浓度的加大，HV-12-P逐渐释放，抗凝活性逐渐增强；当用FXa完全酶切后抗凝活性最强，此时PT、APPT值与天然HV相比，稍微大于后者，可能LL-37参与了凝血过程并起到促进作用，也证明了LHAD的靶向定位性质。