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蓝细菌捕光藻胆蛋白的色素化需要结合胆色素,一类线性四吡咯色素。除了核膜连接蛋白ApcE外,其它藻胆蛋白半胱氨酸残基与色素3-乙烯基之间硫醚键的形成都需要裂合酶的参与。裂合酶催化机理和藻胆蛋白特性的研究将为基于藻胆蛋白荧光探针的开发奠定了基础。T型裂合酶负责藻胆蛋白β亚基155位半胱氨酸残基共价结合色素。我们获得了来自Nostoc sp.PCC 7120中CpcT的晶体结构,分辨率分别为1.95（?）和2.5（?）.CpcT三维结构是一个花萼状的β折叠桶,在晶格中以二聚体存在。基于结构和定点诱变的分析,我们提出了一个稳定色素,从而具备区域和立体选择性的加成机制。在CpcT的双体结构中,PCB色素被紧密包裹,从一个亚基伸出的环状结构屏蔽了另一个亚基结合色素的口袋。只有在单体化后色素的乙烯基才可以暴露出来参与反应。环状结构的缺失或二聚化界面的破坏都显著的降低了CpcT的催化活性,表明二聚化是催化反应必需的,而色素的存在促进了CpcT的二聚化。CpcT的活性不仅被还原性的硫醇抑制,还被氧化型谷胱甘肽抑制,表明二硫键的动态变化是催化活性必需的。位于色素乙烯基α和β面的Y65和D163支持CpcT的催化反应是一个酸催化的以N21-酰基亚胺离子为中间体的亲核米氏加成反应。这一反应的特异性由CpcT和CpcB之间的静电相互作用决定。核膜连接蛋白是一个多结构域的蛋白,不仅作为能量的终端将藻胆体吸收的能量传递给光反应中心,还参与藻胆体的组装,并将藻胆体锚定在内囊体膜上。在核膜连接蛋白ApcE的研究中,我们发现了一个loop结构域修饰的水溶性的突变体,命名为ApcEΔΔ。这个突变体与野生型一致,可以自催化共价结合色素。其在不含尿素的缓冲液中以三聚体形式存在,在含4 mol/L尿素的缓冲液中与野生型一致以二聚体形式存在。PCB-Apc EΔΔ在含4 M尿素的缓冲液中吸收峰(λmax=659nm)和荧光发射峰(λmax=666nm)与野生型一致。但是在不含尿素的缓冲液中吸收峰(λmax=625nm)和荧光峰(λmax=650nm)发生了蓝移,且光谱的变化对温度敏感。通过吸收、荧光、圆二色的停留测定,表明这一光谱变化伴随着聚集态的改变。最近研究发现一些蓝细菌具备远红光光适应的能力,可以利用之前被认为不能利用的远红光（λ=700-750nm）进行放氧光合作用。在这些远红光光适应的蓝细菌中发现了一个由光敏色素Rfp A控制的编码光系统核心亚基的基因簇。利用序列比对和进化树的分析对藻胆蛋白的序列进行了分析,发现了两个没有保守半胱氨酸的基因Apc E2和Apc F2。Apc E2和Apc F2结合PCB后吸收分别在700nm和673nm,荧光分别在714nm和700nm,比传统的Apc E1和Apc F1分别红移了40nm和56nm。实验表明这一红移是由于非共价结合色素导致的。这一研究为近红外荧光探针进化提供了材料。藻胆蛋白已经将荧光蛋白的光谱范围扩展到了组织穿透性最大的NIR（650-900nm）窗口区域,并且非常适合多色成像。但是它们的应用因为需要裂合酶和色素还原酶受到了极大的限制。而且它们的荧光量子产率会随着波长的红移而降低,并极度依赖于藻胆蛋白的种类。我们获得一类由来自具备远红光光适应蓝细菌Chroococcidiopsis thermalis PCC7203中藻胆体核心亚基Apc F2进化来的色素蛋白,命名为BDFPs。BDFPs共价结合自然界广泛存在的胆绿素BV,保留了模板光谱红移的特性,并进一步将荧光扩展到了近红外光谱区（710nm）。BDFP1.4和1.5是单体,分子量极小,只有约15k D,是现在为止最小的近红外荧光蛋白。BDFPs不仅具备无以伦比的光稳定性,还具备极强的热稳定性（可以耐热到80℃）、耐酸稳定性（可以耐酸到pH 2）和耐高浓度变性剂的能力。这一结果表明来自远红光光适应蓝细菌中的藻胆蛋白是进化近红外荧光探针非常有用的来源。BDFPs作为荧光标记不仅应用到传统荧光显微镜标记观察和应用到超分辨领域,还在秀丽线虫和乳酸杆菌中得到应用。