蛋白磷酸酶2A(protein phosphatase 2A)是丝/苏氨酸蛋白磷酸酶家族中的重要成员,参与胚胎发育、细胞增殖、凋亡和信号转导等生物学过程。已报导的内源性PP2A抑制剂(ANP32a、SET、CIP2A、ARPP16、ARPP19、TIP以及TIPRL1)主要参与肿瘤的发生发展。迄今为止,有关这些内源性PP2A抑制蛋白在胚胎发育中作用鲜有报道。我们前期工作发现,FAM122A(family with sequence similarity 122A)是一种新的、内源性PP2A抑制蛋白。运用CRISPR/Cas9技术构建FAM122A基因敲除的C57BL/6小鼠,通过杂合型FAM122A基因缺失小鼠自交后代的基因型鉴定和形态学观察等,我们发现纯合FAM122A基因缺失在E10.5左右导致小鼠胚胎致死;杂合型小鼠胚胎成纤维细胞的生长显著减慢,并且PP2A的磷酸酶活性明显增高。因此,FAM122A是首次被发现的参与胚胎发育过程的PP2A内源性抑制分子。另一方面,课题组先前发现,PML过表达能够显著地募集部分的LC3蛋白定位至PML核体结构,然而,目前对定位于细胞核内的LC3生物学功能并不清楚。在本研究中,我们通过免疫共沉淀和免疫荧光的方法发现PML和LC3之间存在相互作用,并且在干扰素α诱导PML高表达的情况下,两者的相互作用增强。PML与LC3的相互作用依赖于PML中两个LIR位点,但不依赖于细胞自噬的发生。在此,我们首次证实了PML能够与LC3发生相互作用,该互作效应在PML发挥控制细胞生长功能方面具有重要贡献。