本文利用结构生物学手段对纺锤体相关蛋白 spindlin1与其甲基化的组蛋白多肽底物所形成的复合物结构进行了研究。采用原核细胞大量表达的体外重组蛋白，构建了spin基因的原核细胞表达载体pET28a/SUMO和pGEX-2T，根据表达结果，确认了能够得到大量带有his-SUMO标签和GST标签的可溶性重组spindlin1。　　在 LB培养基培养的大肠杆菌表达菌株 BL21(DE3)中进行了目的蛋白的大规模表达。电泳检测结果表明，在常规培养和诱导条件下（37℃培养；16℃，0.3mmol/L IPTG诱导表达），可以得到较为理想的重组目的蛋白。　　利用柱式层析方法分离纯化了目的蛋白，确立了稳定可重复的纯化策略，即亲和层析→阴离子交换层析→凝胶过滤层析，得到了结晶纯、高浓度（约24mg/mL或0.9mmol/L）的目的蛋白溶液，并用于结晶实验。　　用纯化的目的蛋白产物进行结晶条件的筛选和优化，最终，确立了稳定可重复且能够形成高质量晶体的结晶条件，即：0.1mol/L CAPS，pH=11；2.0mol/L（NH4）2SO4；0.2mol/L Li2SO4；0.1mol/L Glycine，得到的蛋白质晶体适合于衍射实验。　　在上海同步辐射光源，利用X射线衍射法分析蛋白质复合物晶体，收集到了一套分辨率达到2.4?的衍射数据，并据此初步解析并修正了spindlin1和它的结合底物H3K4me3多肽复合物的三维结构。通过结构模型得到了关于二者相互作用的详细信息，即：spindlin1的第二个tudor结构域参与识别和结合三甲基化的赖氨酸残基，其中spindlin1上至关重要的氨基酸残基位点是（从N-端开始） Phe116，Trp126，Tyr145，Tyr152等四个带有芳香环的残基；spindlin1上的残基 Tyr154和三甲基化的赖氨酸残基之间通过氢键稳定相互作用；spindlin1第二个tudor结构域中的残基Asp159和组蛋白多肽上的残基Arg2之间通过盐键稳定相互作用；组蛋白H3K4me3多肽的残基Arg8或者发生甲基化修饰的残基Arg8可能会伸入到spindlin1第一个tudor结构域中来加强整体的识别和结合力的稳定性。