为研究抗菌肽基因原核表达及其生物学功能，根据GenBank上发表的猪骨髓源抗菌肽PMAP-37基因序列设计引物,从新鲜猪小肠中提取total RNA，采用RT-PCR技术，扩增出PMAP-37基因并进行序列分析。克隆片断经BamHI/EcoRI双酶切后连接到经相同酶切的pBV220质粒上，构建pBV220-PMAP37重组原核表达载体，转化大肠杆菌DH5α，筛选阳性克隆菌进行温度诱导表达并进行SDS-PAGE分析；应用乙酸浸提、乙醇浸提、甲醇浸提、离子层析等不同方法提取天然抗菌肽，研究其生物学功能；选择提取的绵羊白细胞抗菌肽进行动物实验，研究其对鸡大肠杆菌性疾病的治疗效果。琼脂糖凝胶电泳显示PMAP-37扩增片段约为500bp，序列分析表明其大小516bp，开放阅读框架504bp，与参考序列同源性99.6%；pBV220-PMAP37重组原核表达载体构建成功，温度诱导表达后经SDS-PAGE分析未得到目的蛋白，可推断原核表达系统不适用于抗菌肽PMAP-37的基因表达；提取得到4种具有明显抗菌活性的天然抗菌肽，其中以绵羊白细胞抗菌肽阳离子峰洗脱液的活性最高；生物学功能分析表明，绵羊白细胞抗菌肽可耐受一定时间的高温处理，其活性随着pH值升高而降低，能耐受胰蛋白酶、胃蛋白酶的消化处理，其抗菌能力较链霉素、青霉素要高，但不及氟苯尼考；动物实验发现，白细胞抗菌肽对肉鸡大肠杆菌疾病有良好的治疗效果。