卵白蛋白是鸡蛋蛋白中的主要蛋白质，它不但有其免疫学价值，而且作为最具代表性的蛋白质，在蛋白的起泡和凝胶化性能表征里占绝对优势。冷冻干燥条件对卵白蛋白的特性有很大影响。因而研究卵白蛋白冷冻干燥的优化条件，对后期的生产应用有着十分现实的意义，而pH值在蛋白质提纯及加工时，是一个非常重要的环境影响因素。　　本论文对卵白蛋白溶液pH值对冷冻干燥后卵白蛋白结构和性质的影响进行了研究。首先采用离子交换色谱法从鲜蛋蛋清中分离出卵白蛋白，然后经渗透除盐得到三组纯卵白蛋白溶液。其中两组通过添加1mol/L的盐酸和氢氧化钠分别精确调节卵白蛋白溶液的pH值为：pH3，pH4.5（卵白蛋白的等电点），pH4.8（在渗透除盐后的卵白蛋白溶液的pH值），pH7，pH9（鸡蛋蛋白pH值）和pH10。同时为了研究离子强度变化在溶液冷冻干燥时对卵白蛋白结构的影响，将其中一组通过添加NaCl盐的方法，配置了5个不同盐浓度的卵白蛋白溶液。这三组卵白蛋白溶液冷冻干燥后即得到卵白蛋白冻干粉。利用SDS-PAGE电泳，高效液相色谱法，圆二色性光谱法，差示扫描量热法，内源荧光，外源荧光等分析方法对卵白蛋白的分子量、极性、离子强度、疏水性、热特性、空间构像、二级结构进行了分析；利用通气法测定三组卵白蛋白冻干粉溶液的发泡性能，探讨了卵白蛋白在不同pH值条件下冷冻干燥所得到的冻干粉发泡性能的改变趋势。　　研究结果表明，卵白蛋白在不同pH值环境下冷冻干燥以后，结构上并未发生断裂和重组，并且离子强度、分子极性、及有关芳香基残基、二硫键的微环境以及色氨酸残基位置和微环境极性均未发生明显变化。在pH3条件下冷冻干燥比其它环境下得到的卵白蛋白冻干粉的变性温度低3℃，1-苯氨基萘-8-磺酸（ANS）最大荧光强度高22％。卵白蛋白冻干粉溶液的发泡性能与冷冻干燥环境的pH值相关。pH10环境下得到的卵白蛋白冻干粉有最大的发泡能力、发泡密度和消泡速度值；pH3环境下得到的卵白蛋白冻干粉的泡沫稳定性值最高。