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乙酰胆碱受体（AChR）是肌肉神经传导的重要媒介，是神经突触处化学信号与电信号相互转移的关键物质。在神经兴奋传导过程中，神经细胞膜的兴奋能够引起乙酰胆碱与膜由结合状态释放为自由状态。自由状态的乙酰胆碱作为一种化学信号能与接受信号的神经细胞的后突触的突触膜上的乙酰胆碱受体结合，引起乙酰胆碱受体和相关膜蛋白的构象变化，因而使兴奋传递下去。通常机体内不产生乙酰胆碱受体的抗体，但在自身免疫性疾病-肌无力症患者的体内，由于某些原因，如遗传和免疫反应等，产生了乙酰胆碱受体的抗体。这种异常抗体可与乙酰胆碱受体结合，引起与机体内乙酰胆碱结合的乙酰胆碱受体的数量的减少，削弱神经突触间的传递，导致重症肌无力的发生。 因此，乙酰胆碱受体（AChR）结构与功能的研究是突破重症肌无力症发病机理和可能治疗手段的关键。但要从生物组织获得乙酰胆碱受体，由于得率太低，分离纯化困难，不能满足肌无力症的机理和治疗研究的需求。利用基因工程技术，获得目的蛋白无疑是比较理想的手段。但是乙酰胆碱受体的可溶性表达一直是困扰科研工作者的瓶颈问题，大多数融合表达产物都以包涵体的形式存住，这样为下一步的有关乙酰胆碱受体的结构和功能方面的研究产生了严重的障碍。 本课题把乙酰胆碱受体α亚基含主要免疫区的N-端205个氨基酸(AChRα205)的编码区克隆入pMAL-c2X表达载体中，使AChRα205与麦芽糖结合蛋白（MBP）融合表达，在MBP的作用下，融合产物，MBP-AChRα205虽然也部分存在于沉淀中，但是主要是以可溶的形式表达，经过初步的免疫活性分析表明，融合表达产物具有免疫学活性。对于该融合蛋白的纯化。首先，根据融合蛋白中MBP与Amylose的亲和性进行纯化，结果显示，在洗脱峰中依然存在少量杂蛋白，于是进行了第二次层析，经Hitrap Q柱梯度洗脱，及SDS-PAGE分析，以上两步层析得到的融合蛋白其纯度可达到95％以上。根据载体预先设计的酶切位点，用Factor Xa作用于融合蛋白后，可获得单一的AChRα205。无论是融合蛋白还是单一的AChRα205均具有与从电鳐来源的乙酰胆碱受体α亚基相同的免疫学活性。