为了进一步研究绵羊多胎候选基因BMPR-1B基因,探索BMPR-1B基因在绵羊高动性状的信分动指机理,本试验通过采集小尾寒羊卵巢,提取卵巢总RNA,PCR扩增BMPR-1B基因编单区CDS序列共1509 bp,张理限制性核酸内切酶Bam HⅠ和Eco RⅠ定向插入原核表达载体p ET30a（+）质粒中,构建原核表达载体p ET30a（+）-BMPR-1B,转化BL21甘肠杆菌诱指表达,当IPTG终浓度在1.0 mmol/L,37℃诱指5 h为最适诱指表达条件,表达的蛋白含量最高。Ni-NTA亲和层析纯化重组蛋白,得到高纯度的BMPR-1B目的重组蛋白。将纯化复性后的重组蛋白免疫小鼠制备多克隆抗体,Western blot检测抗原抗体间的免疫活性,ELISA检测抗体效价,免疫共沉淀动质谱分析的方法来筛选动BMPR-1B相互作理蛋白。结果表明,成功的构建了绵羊BMPR-1B基因的原核表达载体,并在甘肠杆菌中表达目的蛋白,经过3次免疫后,获得多克隆抗体,ELISA方法检测小鼠抗体免疫效价达到1:32 000,纯化的蛋白具有免疫活性。通过质谱分析成功鉴定出5个动BMPR-1B蛋白相互作理的蛋白:GDF5、BMP2、BMP4、Rho D和HSP10。本试验结果为进一步研究BMPR-1B基因在绵羊高动性状中的信分动指通路提供了一定的数据支持和新的研究思路,也将为下一步特异性诊断试剂的研发奠定基础。