恶性肿瘤是威胁人类健康的一大杀手,具有高患病率和高死亡率的特征,其防治措施的相关研究一直受到广泛关注。肿瘤血管生成作为肿瘤恶化的重要步骤,其抑制手段的开发具有重要意义。目前,关于肿瘤血管生成的研究已取得很大进展,但许多复杂的内在机制仍不明确,进一步研究血管生成的分子机制有利于肿瘤血管生成抑制剂的研发。半乳凝素-3是一种分子量为29-35 k Da的蛋白质,能够通过C端的碳水化合物识别结构域特异性与β-半乳糖苷结合。半乳凝素-3因其独特的结构以及能与多种受体结合的特点,具有参与调节细胞生长、增殖、凋亡、介导细胞黏附、炎症反应和免疫反应等多项生物学功能。有研究表明半乳凝素-3在血管生成中发挥重要作用。本文研究目的在于探究内源半乳凝素-3对血管内皮细胞HMEC-1成管过程及相关蛋白表达分泌的影响,为研究其内在的作用机制提供新的理论信息。实验结果表明,敲低半乳凝素-3会引起HMEC-1细胞形成的血管稳定性下降,并导致膜蛋白VEGFR-2、VE-cadherin和CD146表达量的下调,这些蛋白表达量的下调可能是导致血管稳定性降低的原因。ELISA实验结果表明,敲低半乳凝素-3使Ang-2的胞外分泌量随时间变化保持在同一水平,而对照组Ang-2分泌量随着时间不断升高,说明敲低内源半乳凝素-3能够抑制Ang-2的分泌。加入较低浓度的外源Ang-2（≤1600 ng/m L）能够在一定程度上维持因半乳凝素-3敲低而趋于解聚的血管结构,提高血管稳定性,说明Ang-2作为一种促血管生成因子很可能在维持血管稳定性中发挥了重要作用,而这一作用受半乳凝素-3的影响。生物膜干涉实验和pull down实验进一步证明半乳凝素-3能够与Ang-2结合,表明半乳凝素-3通过与Ang-2直接作用而影响Ang-2的功能。综上所述,半乳凝素-3具有维持血管稳定性的作用,这种作用可能是通过调控VEGFR-2、VE-cadherin和CD146等细胞膜蛋白的表达而实现的。另一方面,半乳凝素-3能够通过与Ang-2直接结合影响Ang-2的胞外分泌量进而影响血管稳定性。