哺乳动物MHC（主要组织相容性复合物）II结合的恒定链在抗原呈递过程中对MHC II的功能调控起着重要的作用。恒定链合成后先形成三聚体,与新合成的MHC II类分子αβ异二聚体结合形成九聚体并指导其正确折叠。在内体中,恒定链被多种酶逐级剪切,组织蛋白酶在其中发挥了重要的作用,最终恒定链片段从MHC IIαβ异二聚体中释放,使MHC II能与抗原肽结合并将其呈递至细胞表面。目前发现多数鱼类体内存在两条恒定链同源类似物,被命名为Iclp（恒定链类似蛋白）-1和Iclp-2,哪一条在行使恒定链功能还没有确定。本课题根据GenBank提供的序列重组表达出鲤鱼的两条Iclp蛋白,并制备了相应的多克隆抗体。在对免疫相关组织进行检测后发现头肾,鳃,肝胰脏,脾脏中均有Iclp-1蛋白表达,其中头肾中有两条Iclp-1片段出现,其余均只有单一条带,而Iclp-2未在任何组织中检测到。体外剪切实验证明rIclp-1经剪切后可以产生与头肾中较小片段对应的肽段。由此我们认为Iclp-1是鲤鱼体内真正的恒定链。同时本课题还研究了鲤鱼组织蛋白酶在抗原呈递过程中的作用。在对rIclp-1蛋白进行体外剪切实验时发现,组织蛋白酶活性被完全抑制后,剪切效率明显下降,但没有被完全抑制,加入组织蛋白酶L抗体同样可以降低剪切效率。对参与抗原呈递的巨噬细胞进行检测,发现Iclp-1较大片段在减少而较小片段消失,加入组织蛋白酶抑制剂之后,Iclp-1与空白组相比基本没有变化。表明组织蛋白酶在抗原呈递过程中参与对Iclp-1的剪切过程。