麦芽蛋白是啤酒蛋白的主要来源，它的含量和质量直接影响啤酒的品质（生物稳定性和非生物稳定性）。本研究以麦芽蛋白为研究对象，通过研究麦芽蛋白在酿造过程中的变化规律并利用蛋白质组学方法鉴定啤酒混浊蛋白中的组分，研究其变化规律对啤酒非生物稳定性的影响和引起非生物稳定性的蛋白组分，并考察醇溶蛋白在啤酒混浊形成的作用以及酿造过程对其组分的影响，从而探讨麦芽蛋白尤其是麦醇溶蛋白影响啤酒非生物稳定性的作用机制。　　 对Baudin，Sloop，Schooner，广麦，南京和莫高金昌六种麦芽中各蛋白组分含量和组成进行对比分析发现，广麦麦芽中清蛋白含量最高，Baudin麦芽清蛋白含量最低；同样地广麦麦芽中醇溶蛋白含量最高，Baudin麦芽中含量最低。SE-HPLC和SDS-PAGE证实了不同品种麦芽水溶性蛋白含有相同的组分和分子量分布，而麦芽醇溶蛋白之间有一定的差异，不同品种的麦醇溶蛋白主要的差异在于B和C醇溶蛋白（30-60kDa），其中以广麦和Baudin之间差异最为显著。　　 Baudin和广麦麦芽蛋白在酿造过程（麦汁煮沸、啤酒发酵和过滤）中其含量逐渐降低，这符合啤酒生产的要求。谷氨酸和脯氨酸是麦汁、发酵液以及啤酒中蛋白质的主要氨基酸。SDS-PAGE和SE-HPLC分析发现Protein Z（～40kDa）是麦汁、发酵液以及啤酒蛋白中的主要组成部分，并和6．5-17kDa蛋白组分一样，承受住高温以及酶解并存在于啤酒中。　　 麦汁煮沸和啤酒发酵过程导致麦芽蛋白的疏水性和巯基含量降低，并且SDS-PAGE和SE-HPLC证实此过程中有部分高分子蛋白的降解以及通过疏水性作用或游离巯基（-SH）内部反应形成二硫键（-S-S-）发生聚集形成少量的沉淀而从麦汁中分离出去，而麦汁煮沸过程理化性质变化较为为明显。而啤酒的过滤过程中则使麦芽蛋白的疏水性和巯基含量略有提高，即啤酒中更多的疏水性蛋白暴露出来，从而有利于啤酒的发泡。红外光谱和圆二色谱发现在酿造过程中麦芽蛋白的紧密的螺旋结构受到破坏，α-螺旋结构含量明显降低，无规则卷曲含量增加，大部分的螺旋结构展开，且以麦汁煮沸过程中二级结构的变化最为显著。而啤酒发酵则使得蛋白质结构从螺旋结构向β-折叠的伸展结构转变，然而这种结构变化较小，因而啤酒发酵对麦芽蛋白理化性质影响也较小。同时发现两个品种的麦芽蛋白在酿造过程中结构和组成相差并不大。　　 啤酒蛋白中仅有少部分参与啤酒混浊的形成，SDS-PAGE分析发现混浊蛋白包括大约40kDa高强度的protein Z，以及25-29kDa和6．5-17kDa的蛋白带。麦汁和啤酒蛋白的2-DE图的对比分析进一步证实了麦芽蛋白在酿造过程中发生了巨大的变化，大部分蛋白组分消失在啤酒中。同时2-DE电泳分析发现混浊蛋白电泳图则存在大约60个蛋白点，主要分布在10-75kDa和p14-8。将啤酒混浊蛋白2-DE中9个能够较好辨认的高强度蛋白点进行质谱分析，发现啤酒中混浊活性蛋白组分包括三个重要的部分：protein Z；BTI-CMe； germin E，而protein Z和germin E可能来自麦芽水溶性蛋白组分，BTI-CMe可能来自麦醇溶蛋白的降解产物。　　 通过双向电泳对比分析麦芽醇溶蛋白、麦汁蛋白以及啤酒混浊蛋白2-DE图发现，绝大部分的醇溶蛋白在酿造过程中消失，仅有极少数低强度的蛋白点存在于啤酒中。将与麦芽醇溶蛋白相匹配的蛋白点进行质谱分析发现，B3醇溶蛋白和γ3醇溶蛋白不仅存在于麦汁中，也存在于啤酒混浊活性蛋白中。通过本研究分析可得到低分子量的B3和γ3醇溶蛋白也将会参与啤酒啤酒混浊的形成，但并不是引起啤酒混浊蛋白的主要因素，并推测硅胶的吸附位点和多酚与蛋白的结合位点将可能会是暴露于蛋白质表面的疏水性区域内脯氨酸的位置。