本文对麦芽酸性磷酸酶（E.C.3.1.3.2）的生物化学性质进行了初步研究。以对硝基苯磷酸二钠（p-NPP）为底物做酶学性质分析，测得K_m为3.9×10^-4mol/L，最适温度为37℃，最适pH5.0。酶在40℃以下比较稳定，当温度从20℃升到40℃，相对酶活仅仅下降了5.8％，而当温度从40℃上升到70℃，相对酶活从94.2％迅速下降到17.3％。 选用K⁺、Mg²⁺、Mn²⁺、Ni²⁺、Zn²⁺、Cu²⁺、Co²⁺、Cd²⁺、Cr³⁺九种金属离子作用于酸性磷酸酶，发现Mg²⁺’、K⁺、Mn²⁺对酶活无明显影响。Cr³⁺、Co²⁺对酶有不同程度的激活作用，其中Cr³⁺的激活作用更为强烈，当其在1×10^-3mol/L浓度时对酶的激活作用就达到218％。Cu²⁺对麦芽酸性磷酸酶有极强的抑制作用，当其在1×10^-3mol/L浓度时对酶的抑制作用达到了90％。Zn²⁺次之，此外Cd²⁺、Ni²⁺对酶也有不同程度的抑制作用。在Cd²⁺、Ni²⁺浓度为1×10^-3mol/L浓度时，其相对酶活力分别降至82％和76％，随着Cd²⁺、Ni²⁺浓度的增加，酶活力趋于稳定，均保持在65％左右。利用Lineweaver-Burk作图法研究Zn²⁺对酶的作用，结果表明Zn²⁺对酶的抑制类型为非竞争性抑制，用Dixon作图法求得其抑制常数K_i为8×10^-6mol/L。研究Zn²⁺、Cu²⁺、Co²⁺’、Cd²⁺、Cr³⁺对酶的紫外差光谱、荧光光谱的影响，结果表明：经这五种金属离子处理后酶的紫外差光谱均在230nm左右处出现吸收峰，其中Co²⁺、Cu²⁺、Cr³⁺、Zn²⁺还引起了峰位的红移，表明酶肽链发生变化，酶分子由有序结构变成无规则卷曲。用278nm波长激发时，天然酶内源荧光在336nm处有特征荧光发射峰。Cu²⁺、Cr³⁺、Co²⁺、Cd²⁺、Zn²⁺引起酶荧光发射峰强度不同程度的降低，最大发射波长不变，说明这些金