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目的：利用生物信息学分析假想蛋白 CLDND1结构组成，预测其结构及功能；通过制备融合蛋白CLDND1多克隆抗体，在CLDND1 mRNAs高表达的肿瘤细胞及组织中进行定性及定量检测，期望为CLDND1基因的进一步研究奠定基础。 方法：利用Northern blot技术分析CLDND1基因的mRNA在人不同组织器官表达特异性。生物信息学分析预测CLDND1蛋白结构组成、保守性、亲水性、免疫原性等理化特性，RT-PCR体外扩增 CLDND1编码框序列，将扩增到的目的基因片段插入到原核表达载体 pET-32a相应酶切位点，构建重组表达质粒pET-32a-CLDND1，验证重组成功后，将阳性重组质粒转化至 E.coli BL21菌株，IPTG诱导蛋白表达，用融合蛋白对新西兰大白兔进行免疫，收集并纯化抗血清，获得纯度较高的多克隆抗体，ELISA测定抗体效价，Western blot检测抗体特异性并进行内源蛋白检测，利用获得的抗体通过免疫共沉淀纯化目标蛋白并送测序。 结果： （1）Northern blot技术检测CLDND1的mRNA表达水平在正常的神经组织中高表达，在其他的正常器官组织中不表达或低表达，而在多种肿瘤细胞中也呈现高表达的趋势； （2）生物信息学分析显示该蛋白有四个跨膜结构域，发现该段序列与大鼠、小鼠同源性高达93％，第28-138个氨基酸(Aa)处免疫原性较好，较适合制备抗体； （3）成功构建重组原核表达质粒pET-32a-CLDND1(28-138 Aa），并表达出约35 kDa的带标签的融合蛋白； （4）制备出了CLDND1蛋白的多克隆抗体，ELISA测定CLDND1蛋白的多克隆抗体效价在1︰128000，Western blot检测抗体特异性较好； （5）Western blot检测到预计目的条带的存在，但有多带现象； （6）蛋白样品 SDS-PAGE切胶质谱鉴定和免疫共沉淀后质谱鉴定均未获得与CLDND1预测蛋白序列相符合的蛋白质。 结论：制备出兔抗人CLDND1蛋白的多克隆抗体，蛋白检测结果未发现CLDND1蛋白质表达产物，CLDND1是否为一个编码产生蛋白质的基因有待进一步研究。