新发现的人类8型疱疹病毒(HHV-8)是复杂的DNA病毒，可导致卡波西肉瘤及多种肿瘤。由ORF50基因编码的复制与转录激活蛋白(RTA)的表达为病毒重激活所必需，并足以完成HHV-8从潜伏态到裂解态的转换。RTA能够与ORF57启动子中的RTA应答元件结合，激活ORF57基因的表达，这是使病毒由潜伏态转换为裂解状态的关键一步。RTA的活性受多种因素的影响，如受蛋白相互作用的影响或翻译后修饰的影响。类泛素肽(SUMO)作为新发现的蛋白修饰物，可调节靶蛋白的活性。已有报道指出SUMO可影响与HHV-8 RTA同源的Epstein-Barr病毒RTA的转录激活能力，而磷酸化修饰也能调节HHV-8RTA的活性，但SUMO是否影响RTA的反式激活能力目前尚未知。 本文利用SUMO基因构建成真核表达质粒，并与RTA的表达质粒和ORF57报告质粒共转染293T细胞，发现SUMO能抑制RTA对ORF57启动子的激活功能，且抑制作用呈现出剂量依赖效应。与SUMO G97A突变体相比，SUMO的抑制效果远远优于其突变体。将催化SUMO修饰的Ubc9真核表达质粒与RTA表达质粒和ORF57报告质粒共转染细胞，发现Ubc9同样具有抑制RTA对ORF57的转录激活活性的功能，并表现出剂量依赖性。当SUMO和Ubc9共表达时，两者可协同作用，进一步加强对RTA活性的抑制。借助蛋白质印迹实验技术发现RTA的表达不受SUMO和Ubc9的影响，表明SUMO和Ubc9对RTA反式激活能力的下调并不是由于RTA蛋白表达水平的改变而引起。本文发现了RTA活性调节的新途径，有助于加深对病毒重激活机制的了解。