【摘 要】
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通常情况下,中性粒胞弹性蛋白酶（neutrophil elastase,NE）作为机体防御机制,可降解入侵细菌,协助中性粒细胞迁徙至炎症灶,发挥其抗菌活性。然而,过多的NE,尤其是弹性蛋白酶、蛋白酶3、组织蛋白酶G等丝氨酸蛋白酶,可以引起弹力纤维、III型、IV型及V型胶原纤维、层粘蛋白等胞外基质广泛降解,并灭活体内天然蛋白酶抑制剂,而导致蛋白酶-抗蛋白酶失衡。这种失衡现认为是急性肺损伤（acut
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通常情况下,中性粒胞弹性蛋白酶（neutrophil elastase,NE）作为机体防御机制,可降解入侵细菌,协助中性粒细胞迁徙至炎症灶,发挥其抗菌活性。然而,过多的NE,尤其是弹性蛋白酶、蛋白酶3、组织蛋白酶G等丝氨酸蛋白酶,可以引起弹力纤维、III型、IV型及V型胶原纤维、层粘蛋白等胞外基质广泛降解,并灭活体内天然蛋白酶抑制剂,而导致蛋白酶-抗蛋白酶失衡。这种失衡现认为是急性肺损伤（acute lung injury,ALI）、急性呼吸窘迫综合征（acute respiratory distress syndrome,ARDS）、慢性阻塞性肺病（chronic obstructive pulmonary disease,COPD）、囊性纤维化（cystic fibrosis,CF）等一系列炎症性肺疾病的主要致病因素。与此同时,丝氨酸蛋白酶类还可刺激气道杯状细胞、黏膜下腺粘液分泌,促进炎症介质合成,从而进一步恶化局部炎症状态。现已证实,中性粒细胞来源的丝氨酸蛋白酶而非基质金属酶（metalloproteases,MMP）在炎症性气道疾病的蛋白酶-抗蛋白酶失衡过程中起重要作用。因此防止中性粒细胞来源的丝氨酸蛋白酶过量产生而引起的不良后果,成为临床一重要课题。Elafin是支气管Clara细胞、II型肺泡上皮细胞等分泌的NE、蛋白酶3等丝氨酸蛋白酶（serine protease）特异性抑制剂,在呼吸系统局部发挥抗蛋白酶活性,由此可拮抗NE所致的肺组织损伤及气道黏液高分泌;此外,重组elafin腺病毒载体气道内给药还显示出对金黄色葡萄球菌、铜绿假单胞菌等G+与G-菌具抗菌活性以及对核因-κB介导的炎症反应的抗炎活性。因此,获取人工重组elafin（recombinant elafin,rec-elafin）极具研究和应用价值。本研究中,我们克隆了全长人elafin,并在毕赤酵母中表达,初步鉴定了其抗蛋白酶活性,为进一步研究、应用奠定了基础。
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