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第一部分:首次采用共振散射光谱并结合平衡透析法研究了I~-与人血清白蛋白(human serum albumin,简称HSA)或牛血清白蛋白(Bovine Serum A1bumin.简称BSA)结合平衡。首次观测到I~-对HSA和BSA的共振散射、倍频散射有增强效应,却导致荧光淬灭。结果表明:I~-与HSA或BSA的结合平衡不适合用Scatchard模型处理,却能较好地符合相分配平衡规律,表现相分配常数受pH影响,其数量级为10~4。CI~-很可能是通过改变容液的离子强度影响I~-的结合。根据不同的pH条件下的实验结果,推测I~-是与白蛋白上质子化的碱性氨基酸残基结合。 第二部分:用平衡透析法研究了生理pH(7.43)及pH(5.0)条件下Ni(Ⅱ)与HSA或BSA的结合平衡。Scatchard图分析表明,生理pH条件下,Ni(Ⅱ)在HSA或BSA中均有2个强结合部位,而在pH(5.0)条件下,只有1个强结合部位。Hill图分析表明Ni(Ⅱ)与HSA或BSA的结合均产生较强的正协同效应。通过不同pH对Ni(Ⅱ)与HSA或BSA结合的影响及Ni(Ⅱ)与Cu(Ⅱ)和Ca(Ⅱ)的竞争结合的结果,推测了两个强结合部位可能的结合位点和配位原子。竞争结果还表明Cu(Ⅱ)对Ni(Ⅱ)的结合有明显有拮抗作用,而Ca(Ⅱ)对Ni(Ⅱ)的结合影响很小。 广酉师死大学项士论文:血要白蛋白的有 玩 第三部分:用平衡透析法研究了生理出(.仍)条件下叫D)与*SA 或 BSA的结合平衡。Scatchard图分折表明,生理 pH条件下,Pd(11) 在HSA或BSA中均只有1个强结合部位,它可能位于白蛋白分子的 N-端三肽段上。为全面反映叫 11)与 HSA或 BSA结合情况.用非线 性最,J、=乘法拟合日。方程,首次报道 T Pd(11)-HSA和*(11)- BSA的逐级稳定常数值,其 K;的数量级为 10’。并对 1与w I I)、 PdO)等金属离子结合白蛋白的不同机理作了探讨. 第四部分:共振散射光谱及荧先光谱研究人血清白蛋白(HSA)和牛 血清白蛋白(BSA)的光化学反应。首次用共振散射先谱枝术,发现 紫外辐射后的HSA和BSA有光致交联自缔合效应。首次报道了 HSA,BSA在296——、592——、888_及700一附近出现的倍频散 射峰和倍频荧光峰.结果表明切-残基是光化学的活性位点之一,并 由此推测了HSA、BSA光化学的反应机理。