I~-、Ni(Ⅱ)、Pd(Ⅱ)与血清白蛋白的结合平衡研究及血清白蛋白的光化学反应的初步探讨

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第一部分:首次采用共振散射光谱并结合平衡透析法研究了I~-与人血清白蛋白(human serum albumin,简称HSA)或牛血清白蛋白(Bovine Serum A1bumin.简称BSA)结合平衡。首次观测到I~-对HSA和BSA的共振散射、倍频散射有增强效应,却导致荧光淬灭。结果表明:I~-与HSA或BSA的结合平衡不适合用Scatchard模型处理,却能较好地符合相分配平衡规律,表现相分配常数受pH影响,其数量级为10~4。CI~-很可能是通过改变容液的离子强度影响I~-的结合。根据不同的pH条件下的实验结果,推测I~-是与白蛋白上质子化的碱性氨基酸残基结合。 第二部分:用平衡透析法研究了生理pH(7.43)及pH(5.0)条件下Ni(Ⅱ)与HSA或BSA的结合平衡。Scatchard图分析表明,生理pH条件下,Ni(Ⅱ)在HSA或BSA中均有2个强结合部位,而在pH(5.0)条件下,只有1个强结合部位。Hill图分析表明Ni(Ⅱ)与HSA或BSA的结合均产生较强的正协同效应。通过不同pH对Ni(Ⅱ)与HSA或BSA结合的影响及Ni(Ⅱ)与Cu(Ⅱ)和Ca(Ⅱ)的竞争结合的结果,推测了两个强结合部位可能的结合位点和配位原子。竞争结果还表明Cu(Ⅱ)对Ni(Ⅱ)的结合有明显有拮抗作用,而Ca(Ⅱ)对Ni(Ⅱ)的结合影响很小。 广酉师死大学项士论文:血要白蛋白的有 玩 第三部分:用平衡透析法研究了生理出(.仍)条件下叫D)与*SA 或 BSA的结合平衡。Scatchard图分折表明,生理 pH条件下,Pd(11) 在HSA或BSA中均只有1个强结合部位,它可能位于白蛋白分子的 N-端三肽段上。为全面反映叫 11)与 HSA或 BSA结合情况.用非线 性最,J、=乘法拟合日。方程,首次报道 T Pd(11)-HSA和*(11)- BSA的逐级稳定常数值,其 K;的数量级为 10’。并对 1与w I I)、 PdO)等金属离子结合白蛋白的不同机理作了探讨. 第四部分:共振散射光谱及荧先光谱研究人血清白蛋白(HSA)和牛 血清白蛋白(BSA)的光化学反应。首次用共振散射先谱枝术,发现 紫外辐射后的HSA和BSA有光致交联自缔合效应。首次报道了 HSA,BSA在296——、592——、888_及700一附近出现的倍频散 射峰和倍频荧光峰.结果表明切-残基是光化学的活性位点之一,并 由此推测了HSA、BSA光化学的反应机理。
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