蝎毒中含有丰富的生理活性物质，大量积累的资料已证实其中的主要致死成分是一类由60-70个氨基酸残基组成，选择性作用于Na+通道的长肽毒素。此外，还发现了一些对K+或Cl-通道具有选择性阻断效应，由28-40个氨基酸组成，内含3或4对二硫键的小分子多肽。根据结构的同源性，这些小分子多肽可分为若干类型。目前，这些毒素多肽已作为十分有价值的探针被广泛地应用于相关靶离子通道分子调控机理的研究，有些已被开发为国际市场昂贵的试剂工具物商品，同时，为构建系列肽类药物提供了理想的分子模板。　　 本论文工作主要利用分子生物学和生物化学方法，对两个被命名为BmPO2和martentoxin的新型K+通道配体进行了表达、纯化及药理活性鉴定。利用一对特异性的引物，运用反向PCR技术对pGEX-4T-3表达载体进行了改造，在大肠杆菌胞质中以GST融合蛋白的形式表达，过亲和柱纯化，得到了单一的融合蛋白成分。再经Enterokinase酶切，Sephadex G50纯化程序获得了多肽片段。目的产物经HPLC和质谱分析结果表明，BmP02和martentoxin的结果均与设想相一致。通过膜片钳对表达有BK通道(a+β4)的HEK293细胞的全细胞记录表明重组martentoxin的活性约为天然产物的8％。究其原因，认为最大的可能性是由于天然martentoxin的C端存在酰胺化，而原核表达的重组martentoxin的C端为羧基，具体的原因仍需进一步的验证。BmP02的功能鉴定正在进行当中。