组蛋白的翻译后修饰所引起的染色质结构的重塑在真核生物基因表达调控中发挥着重要的作用。其中研究得最深入的是由组蛋白乙酰转移酶(HATs)和组蛋白去乙酰化酶(HDACs)催化的乙酰化反应。这两种酶通过对核心组蛋白尾部赖氨酸残基进行可逆的乙酰化修饰来调控转录的起始，并由此介导基因的激活或抑制。转录辅激活子p300／CBP和P／CAF是具有组蛋白乙酰转移酶活性的蛋白，能通过多种机制参与许多基因的转录调控过程。本论文旨在确定可逆的组蛋白乙酰化修饰是否参与hPTTG基因的转录调控，并试图探讨其分子机制。通过一系列瞬时转染和相对荧光素酶活性分析以及RT-PCR和Western Blotting实验，我们发现组蛋白乙酰转移酶p300／CBP不仅能促进hPTTG启动子的活性，而且能提高hPTTG内源mRNA和蛋白的表达水平。E1A蛋白能抑制p300对hPTTG报告基因转录激活的促进作用，这也间接地证明了p300／CBP能促进hPTTG基因的表达。我们的结果还表明p300／CBP可分别与转录因子NF-YA／YB协同地促进hPTTG报告基因的转录活性。此外，我们通过采用HAT区缺失突变的p300表达质粒的转染实验，证明了p300／CBP的组蛋白乙酰转移酶活性在hPTTG基因转录调控过程中发挥重要作用。通过染色质免疫沉淀实验(ChIP)，我们发现p300／CBP能够提高hPTTG内部启动子处组蛋白H3的乙酰化水平。另外，我们的结果表明另一种组蛋白乙酰转移酶P／CAF也能促进hPTTG报告基因的表达。在它们促进hPTTG报告基因表达的过程中，p300／CBP和P／CAF的HAT活性都非常重要。另外，我们还验证了六种人组蛋白去乙酰化酶(HDAC1～6)对hPTTG报告基因表达水平的影响。结果表明，HDAC3和HDAC6能抑制hPTTG报告基因的活性。本论文的结果首次揭示了组蛋白可逆的乙酰化修饰参与hPTTG基因的转录调控，并对其分子机制进行了初步的探讨，为深入研究hPTTG基因转录调控机制和hPTTG相关疾病的研究奠定了基础。