氨肽酶作为一类可以从N端水解蛋白原料的外切型蛋白酶，在食品、化工、医药、农业等方面都有着重要的应用。天然蛋白原料往往在相对较高的温度下预处理，有利于其溶出及进一步被酶解，固体酶制备过程及液体酶贮存期间也都对酶的热稳定性有较高要求。本论文采用添加稳定剂和化学修饰手段来提高一种具备相对特异性的枯草芽孢杆菌Zj016所产亮氨酸氨肽酶的稳定性，同时探讨该酶在酵母抽提物中的应用。向酶液中分别单独添加不同浓度的蔗糖、乙酸钠、甘油等14种不同种类的化合物，以稳定剂对酶的热稳定性和对酶活的影响作为筛选指标，最终筛选出甘油、氯化钠和吐温80作为氨肽酶的稳定添加剂。对甘油、氯化钠、吐温80进行三因素三水平正交实验，确定稳定剂添加的最佳浓度：甘油的最佳浓度为10%，氯化钠的最佳浓度为20mmol/L，吐温80的最佳浓度为0.001%。与未添加稳定剂的空白酶液相比，添加复合稳定剂后，氨肽酶的温度稳定性、pH稳定性和储存稳定性均有明显的提高，70d后添加复合稳定剂的氨肽酶的酶活仍然高达94%，而空白酶液70d后酶活仅余78.6%。采用丁二酸酐在经过一定优化的最佳修饰条件下对氨肽酶进行化学修饰，修饰后的氨肽酶酶活较原酶有所提高，对底物的亲和力也有所增加，分子构象发生了一定的改变，同时伴随了一系列的酶学特性表征方面的变化。酶的最适温度由修饰前的60℃提高到了65℃，最适pH由修饰前的8.5提高到10.0。修饰后酶学特征中最突出的变化是修饰酶的热稳定性比原酶显著增强，70℃水浴放置5h后的酶活残留率为70%左右，而原酶液在同等条件下的酶活残留率仅为35%左右。特定条件下的丁二酸酐化学修饰可较好改善氨肽酶的应用特性。氨肽酶与中性蛋白酶复配应用于酵母抽提物的制备。底物调浆浓度8.5%，添加2%自溶促进剂食盐、氨肽酶的添加量E/S=770U/g、中性蛋白酶的添加量E/S=28U/g，搅拌均匀，在55℃、自然pH条件下，放入摇床中，150r/min振荡溶解24h后取出。此时酵母抽提液中氨基酸总量为11.73mg/mL，谷氨酸含量为1.72mg/mL，分子量低于500Da的肽含量占总含量的82.78%，双酶共同酶解的效果明显优于酵母自溶和单独添加氨肽酶的效果。