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本文以文蛤蛋白为原料，通过蛋白水解制备活性多肽，利用体外实验分别评价了文蛤多肽的抗氧化活性、ACE（血管紧张素转换酶）抑制活性和抑制肿瘤细胞增殖的活性，并对相应的活性多肽进行分离纯化和结构鉴定。主要研究结果如下：以水解度（DH%）为评价指标，通过正交实验，确定复合蛋白酶（Protamex）、中性蛋白酶（Neutrase）、木瓜蛋白酶（Papain）、碱性蛋白酶（Alcalase2.4L）和风味蛋白酶（Flavorzyme）五种蛋白酶单酶水解文蛤蛋白的水解条件，复合蛋白酶最适水解条件为：45℃，pH7.0，酶添加量3600U/g；中性蛋白酶最适水解条件为：45℃，pH7.0，酶添加量1400U/g；木瓜蛋白酶最适水解条件为：50℃，pH6.5，酶添加量4000U/g；碱性蛋白酶最适水解条件为：50℃，pH9.0，酶添加量2600U/g；风味蛋白酶最适水解条件为：50℃，pH7.5，酶添加量2000U/g。测定了五种蛋白酶不同水解时间酶解产物抗氧化活性、ACE抑制活性、对肿瘤细胞S-180和Bcap-37增殖的抑制活性。五种蛋白酶水解产物抑制肿瘤细胞增殖方面的作用效果不明显，但具有较好的抗氧化和ACE抑制活性。在抗氧化活性方面，五种蛋白酶水解产物在浓度为1mg/mL时，对DPPH自由基的最大清除率分别是：复合蛋白酶为19.65%；中性蛋白酶为20.28%；木瓜蛋白酶为55.74%；碱性蛋白酶为25.09%；风味蛋白酶为21.95%。在ACE抑制方面，五种蛋白酶水解产物在浓度为2mg/mL时，对ACE的最大抑制率分别是：复合蛋白酶为42.33%，中性蛋白酶为41.8%，木瓜蛋白酶为50.22%，碱性蛋白酶为64.01%，风味蛋白酶为35.92%。采用切向流超滤法， Sephadex G-25凝胶柱层析，RP-HPLC等系列纯化技术对木瓜蛋白酶酶解产物进行了分离纯化，以产物对DPPH自由基清除率为筛选指标，最后得到一个活性组分，对其结构进行鉴定，得到4个目的肽段，其氨基酸序列如下：LNFNLEKSR（1120.3Da）、SWLRPR（814.4Da）、RIGNIISQY（1063.3Da）和LNFNLEK（877.2Da）。