氨基酸和各种短肽作为生物体蛋白质的基本组成单元,对其结构、性质以及光谱的研究有助于了解各种生物的蛋白质功能和各种生物学现象。随着计算模拟方法和计算机技术的发展,理论计算在对氨基酸和短肽的研究起到越来越重要的作用,对这些生物小分子的理论计算可以用来解释一些实验上的研究成果,并且可以对一些未探索的实验领域进行推测和指导。本文通过对一系列短肽分子几何结构和电子结构的系统研究,深入考察了分子内氢键相互作用和色散相互作用的竞争关系,并对氨基质子化和肽键质子化的演变及其原因进行了探索。第一章主要介绍了各种计算方法,以及本文中所使用的计算软件和一些常用的其它计算软件。对红外光谱和XPS光谱进行了简单的介绍。还对势能面以及势能面上重要的驻点进行介绍。最后重点说明了本文选择短肽这种生物学小分子的主要原因,探讨了气相研究的重要意义以及气相研究的现状。第二章对二肽苄氧羰基精氨酸的势能面进行了系统研究,计算模拟了三种不同异构体的红外光谱以及XPS和NEXAFS光谱。计算后的能量排序、分子结构和光谱合理地解释了之前报道的实验红外光谱。我们对分子内的氢键相互作用和色散相互作用进行计算分析,与之前所报道的色散相互作用起主导作用不同,计算结果显示对于分子稳定起主导作用的是常规的氢键相互作用。第三章我们分别对八种短肽的势能面进行了系统搜索。在三种理论方法下分别计算了八种短肽氨基质子化和肽键质子化校正后的电子能量并进行排序,最终找到了甘胺酰脯氨酸（GPH）这一氨基质子化构象作为最稳定构象的短肽。因此计算模拟了GPH不同异构体的红外光谱。对氨基质子化和肽键质子化之间的构象变化进行分析,分析表明氨基质子化和肽键质子化之间的能量差来自于质子转移过程中的能量差,以及空间结构改变导致分子内相互作用的改变而引起的能量差。最后我们简要阐述了我们得出的结论。苄氧羰基精氨酸的计算结果显示,在该分子中对于分子稳定起到主导作用的依然是氢键相互作用而不是色散相互作用。我们找到了一种肽键质子化比氨基质子化更稳定的二肽,并对质子转移过程进行分析,结果显示氨基质子化和肽键质子化之间的能量差主要来自于质子转移过程。