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金属离子与蛋白质结合反应的研究是化学和生命科学研究的前沿领域。血清白蛋白（SA）是哺乳动物血浆中含量最丰富的蛋白质，它能够储存和转运众多的内源性和外源性物质。铅、镉是两种严重危害人类健康的重金属元素，铅在体内的蓄积会影响到人的各类器官和组织。因而，研究铅、镉在人体内的存在状态和转运具有非常重要的意义。铅侵入人体后，人们一直认为Pb2+主要与红细胞内的血红蛋白相结合，因而关于Pb2+与血清白蛋白相互作用的文献报道较少。本文用平衡透析和紫外光谱法研究了Pb2+和Cd2+与血清白蛋白的相互作用。
用平衡透析法详细研究了模拟生理pH6.3条件和蛋白质等电点pH5.4条件下，Pb2+与人血清白蛋白（HSA）或牛血清白蛋白（BSA）的结合平衡，Scatchard图分析表明在pH6.3和pH5.4，Pb2+在BSA上的强结合位点数分别是1.6和0.8个，弱结合位点分别为6.5和4个，Pb2+在HSA上的强结合位点数分别是2.1和1.1个，弱结合位点分别为9.0和3.4个，因此Pb2+与BSA或HSA的相互作用都明显受到缓冲溶液pH影响，通过非线性最小二乘法拟合Bjerrum方程，首次得到了Pb2+与HSA体系和Pb2+与BSA体系的逐级稳定常数，其中K1、K2均明显大于其余K值，Hill系数分析表明，Pb2+与HSA或BSA的结合均存在弱负协同效应，使用差示吸收光谱法研究1：1Pb2+—BSA和1：1 Pb2+—HSA体系的电荷转移谱带，发现Pb2+在白蛋白中的优先配位基团是组氨酸咪唑基。进一步根据Zn2+、Ca2+、Cu2+与pb2+竞争结合BSA或HSA上的强结合位点，推断Pb2+在牛血清白蛋白中优先结合位点是位点siteA。
生理环境pH（7.43）条件下，用平衡透析法研究了Cd2+与不同浓度的牛血清白蛋白（BSA）的结合平衡。由Scatchard图分析表明BSA与Cd2+相互作用有两类结合部位，通过非线性最小二乘法拟合Bjerrum方程，得到Cd2+—BSA体系的逐级稳定常数值。通过Hill系数可以判断Cd2+与BSA的结合产生的协同效应。通过Cd2+与Cu2+，Zn2+或Ca2+等竞争结合BSA的结果，进一步讨论了Cd2+在BSA中强结合部位的可能位置和配体。