【摘 要】
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对已有的抗HIV-1gp41单链抗体(41)基因进行定点突变获得抗HIV-1gp41二硫键稳定单链抗体(d41)基因,同时通过PCR方法获得金黄色葡萄球菌外毒素(SEA′)基因,并将SEA′基因插入d4
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对已有的抗HIV-1gp41单链抗体(41)基因进行定点突变获得抗HIV-1gp41二硫键稳定单链抗体(d41)基因,同时通过PCR方法获得金黄色葡萄球菌外毒素(SEA′)基因,并将SEA′基因插入d41基因上游构建成重组导向毒素(sd41)基因。将d41和sd41基因分别克隆入原核表达载体pET-28a(+)中,获得pET-d41和pET-sd41原核表达质粒。利用大肠杆菌表达系统,对d41和sd41基因进行了原核表达。表达的目的蛋白主要以包涵体形式存在。通过Ni-NTA亲和层析的方法对包涵体成功地进行了纯化,并利用尿素梯度透析法对纯化蛋白复性。通过与亲本抗体比较,表明抗HIV-1gp41二硫键稳定的单链抗体(d41)及以其为弹头的重组导向毒素(sd41)抗原亲和性略有下降,但稳定性有明显提高。该结果为进一步研究抗HIV制剂奠定了坚实的基础。
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