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本研究在人绒毛膜促性腺激素(hCG)的结合多肽的基础上应用嫁接抗体技术制备抗hCG单域抗体，简化单域抗体制备过程，提高多肽生化稳定性。利用单域抗体通用骨架(cAbBCII10)，以hCG结合多肽取代互补决定区CDR1或CDR3，合成cAbBCII10嫁接抗体全基因序列并与sfGFP基因序列融合后，插入到带有His标签的原核表达载体pET30a(+)中，成功构建了pET30a-(His6)-cAbBCII10-CDR1/hCGBP1-sfGFP与pET30a-(His6)-cAbBCII10-CDR3/hCGBP3-sfGFP融合蛋白表达质粒。将重组质粒转化大肠杆菌BL21(DE3)，用IPTG诱导表达融合蛋白，得到高表达量的可溶性融合蛋白。利用Ni-NTA亲和柱纯化得到纯蛋白，应用SDS-PAGE鉴定纯化的蛋白为正确表达的目标蛋白。通过抗原抗体结合实验，发现hCG结合多肽嫁接到单域抗体通用骨架的互补决定区CDR1或CDR3后都有抗原结合活性，具有相似的抗体滴度，且嫁接到CDR3后的抗原结合活性比CDR1要高(2-3倍)。嫁接抗体基本保留了所用单域抗体框架较为稳定的生化特性、具有一定的热稳定性和较好的碱耐受性，同时，所接入的hCG结合片段对hCG具有较特异的结合活性，为进一步优化抗原结合多肽嫁接抗体技术制备抗hCG单域抗体提供了可靠的实验基础。